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PROTEÍNAS
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
•ANABÓLICA 
blocos formadores para todo material celular 
•CATABÓLICA 
combustível energético em certas condições 
 proteínas musculares e hepáticas
CONJUNTO DE AMINOÁCIDOS 
PROTEÍNAS DA DIETA 
PROTEÍNAS TECIDUAIS 
SÍNTESE 
ANABOLISMO
Degradação de proteínas endógenas 
 Proteínas intracelulares marcadas para degradação pela ligação com ubiquitina; 
 Ubiquitina se liga proteínas para degradação; 
 Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre; 
 Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.
Degradação proteínas endógenas
DIGESTÃO E ABSORÇÃO 
inicia no estômago  PEPSINA em meio ácido 
PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS 
Pepsina 
Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina 
ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases 
jejuno e íleo  transporte passivo 
não existe depósito de aminoácidos  proteínas
AA em suas rotas catabólicas
 Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro; 
 Aminoácidos desaminados por transaminação: 
 Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6). 
Transaminação
ALT 
AST
Desaminação 
Glutamato produzido por transaminação é desaminado, forma cetoglutarato libera amônia livre; 
 Reações fígado e rins, fornecem α-cetoácidos e NH4, fonte de nitrogênio na síntese de uréia; 
 Reação de transaminação e desaminação do glutamato rota onde grupos NH2 dos AA são liberados como NH4.
Desaminação pela glutamato desidrogenase
Metabolismo dos compostos nitrogenados 
•NH4 tóxica em altas concentrações; 
•Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis; 
•A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutamina sintase na reação com gasto ATP; 
NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
Ciclo de Cori
glutamato
Mutações podem levar a deficiências em enzimas que catalisam 
•Fenilcetonúria - 
•Dieta: restrição a fenilalanina 
•Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina 
•Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas; 
•Conseqüências neurológicas.
FENILCETONÚRIA
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Funções das proteínas e seu metabolismo

  • 2. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS •ANABÓLICA blocos formadores para todo material celular •CATABÓLICA combustível energético em certas condições  proteínas musculares e hepáticas
  • 3. CONJUNTO DE AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS DA DIETA PROTEÍNAS TECIDUAIS SÍNTESE ANABOLISMO
  • 4. Degradação de proteínas endógenas  Proteínas intracelulares marcadas para degradação pela ligação com ubiquitina;  Ubiquitina se liga proteínas para degradação;  Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre;  Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.
  • 6. DIGESTÃO E ABSORÇÃO inicia no estômago  PEPSINA em meio ácido PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS Pepsina Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo  transporte passivo não existe depósito de aminoácidos  proteínas
  • 7.
  • 8.
  • 9.
  • 10.
  • 11. AA em suas rotas catabólicas
  • 12.  Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro;  Aminoácidos desaminados por transaminação:  Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6). Transaminação
  • 14. Desaminação Glutamato produzido por transaminação é desaminado, forma cetoglutarato libera amônia livre;  Reações fígado e rins, fornecem α-cetoácidos e NH4, fonte de nitrogênio na síntese de uréia;  Reação de transaminação e desaminação do glutamato rota onde grupos NH2 dos AA são liberados como NH4.
  • 16.
  • 17. Metabolismo dos compostos nitrogenados •NH4 tóxica em altas concentrações; •Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis; •A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutamina sintase na reação com gasto ATP; NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
  • 18.
  • 21.
  • 22.
  • 23.
  • 24. Mutações podem levar a deficiências em enzimas que catalisam •Fenilcetonúria - •Dieta: restrição a fenilalanina •Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina •Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas; •Conseqüências neurológicas.
  • 25.
  • 26.