2. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
•ANABÓLICA
blocos formadores para todo material celular
•CATABÓLICA
combustível energético em certas condições
proteínas musculares e hepáticas
4. Degradação de proteínas endógenas
Proteínas intracelulares marcadas para degradação pela ligação com ubiquitina;
Ubiquitina se liga proteínas para degradação;
Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre;
Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.
6. DIGESTÃO E ABSORÇÃO
inicia no estômago PEPSINA em meio ácido
PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS
Pepsina
Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina
ABSORÇÃO dipeptidases e aminotripeptidases
jejuno e íleo transporte passivo
não existe depósito de aminoácidos proteínas
12. Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro;
Aminoácidos desaminados por transaminação:
Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6).
Transaminação
14. Desaminação
Glutamato produzido por transaminação é desaminado, forma cetoglutarato libera amônia livre;
Reações fígado e rins, fornecem α-cetoácidos e NH4, fonte de nitrogênio na síntese de uréia;
Reação de transaminação e desaminação do glutamato rota onde grupos NH2 dos AA são liberados como NH4.
17. Metabolismo dos compostos nitrogenados
•NH4 tóxica em altas concentrações;
•Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis;
•A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutamina sintase na reação com gasto ATP;
NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
24. Mutações podem levar a deficiências em enzimas que catalisam
•Fenilcetonúria -
•Dieta: restrição a fenilalanina
•Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina
•Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas;
•Conseqüências neurológicas.