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ERITROPOYESIS
ERITROPOYETINA STEM C ELL CFU-S CFU-L CFU-C CFU- Meg BFU-E CFU-E Pro-eritrob E.BASOFILO E.POLIC E.ACIDOF RETICULOC ERITROCITO MITOSIS SINTESIS DE HEMOGLOBINA MEDULA OSEA (SANGRE PERIF.) MEDULA OSEA MORFOLOGICAMENTE INDIFERENC. MORFOG.DIFERENCIALES SANGRE PERIFERICA Núcleo PROERITROBLASTO E.BASOFILO E.POLICROMT E.ACIDOFILO RETICUL. ERITROC NUCLEO ERITROPOYESIS
EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO
REGULACION DE LA PRODUCCION DE ERITROCITOS Número normal de eritrocitos constante: Varón : 5´000,000/   L   Mujeres: 4´500,000/   L Tiempo de vida media de los eritrocitos: 120 días. ERITROPOYESIS HEMOCATERESIS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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ACIDO ARAQUIDONICO PROSTAGLANDINAS AMPc SINTETASA INACTIVA   AMPc SINTETASA ACTIVA AMPc    ERITROPOYETINA    ERITROPOYESIS AC. DE FOSFOLIPASAS CEL. RECEPTO- RA RENAL HIPOXIA PRODUCCION DE ERITROPOYETINA
CAUSAS PRINCIPALES DE HIPOXIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ACCIONES DE LA ERITROPOYETINA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
HEMOGLOBINA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],O 2 O 2 O 2 O 2  1  2  2  1 Histidina proximal HEM Globina Grupo prostético Una molécula : 4 globinas 4 Hem 2   2   La hemoglobina es una molécula casi esférica: Peso molecular: 64,500 D 2 formas: R: Oxigenada o relajada   T : Desoxigenada o tensa
 
Fe ++ GLOBINA (Histidina proximal) O 2  (Histidina distal) P M V M V M M P PROTOPORFIRINA IX  ( III ) Hb + 4 O 2 Hb(O 2  )  4
 
 
PODER OXIFORICO DE LA HEMOGLOBINA Cada gramo de hemoglobina saturada puede captar teóricamente: 1.39 ml de O 2  En condiciones reales: 1.34 ml Hb  1 g Hb  1 g 1.34 ml de o 2 Satur.:100% O 2   = 0.67 ml Satur.:  50% P O 2 P O 2 Hb + O 2 HbO 2 HbO 2  + O 2 Hb(O 2 ) 2 Hb(O 2 ) 2  +  O 2 Hb(O 2 ) 3 Hb(O 2 ) 3  +  O 2 Hb(O 2 ) 4
LA HEMOGLOBINA Dos estados estables : ESTADO T ( Tenso ) para la Hb ESTADO R ( Relajado ) para la HbO 2 TRANSICION ALOSTERICA:En  equilibrio y proporción variable con la conc. de O 2 . El  O 2  es un efector alos- térico CURVA SIGMOIDEA  DE BARCROFT ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA : Es una hemoproteína La Hb es una “enzima alostérica” presenta múltiples sitios receptores específicos: Fijan  en forma reversible a diferentes ligandos en función de su concentración en el medio: O 2  , C O 2  , H +  , 2-3-DPG Pueden alterar la conformación de la Hb y modifican la  afinidad por los restantes ligandos.
 
   P    P    Sat .    Sat Desviación Derecha: Desviación Izquierda    PCO 2    [ H + ]      [2-3-DPG]    T    pH
Curva de Disociación de la Hemoglobina
 
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Curvas de disociación de Mioglobina y Hemoglobina Presione aquí para usar el programa
 
El efecto de Bohr Presione aquí para usar el programa
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],Hb A Hb Fetal
CLASES DE HEMOGLOBINAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESPECTRO HEMOGLOBINICO ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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SINTESIS DE LA HEMOGLOBINA SUCCINIL-Co A + GLICINA    - ALA 2 ALA PORFOBILINOGENO 4 PORFOBILINOGENOS TETRAPIRROL LINEAL PROTOPORFIRINA IX Fe HEMO Deshidrasa específica + Ciclo Ferroquetalasa    ALA-Sintetasa (Cofactor Vit. B 6 MITOCONDRIAS CITOPLASMA MITOCONDRIA 2 GLOBINAS    + 2 GLOBINAS   4 HEMOS HEMOGLOBINA + -
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
 
HEMOGLOBINA HEM GLOBINA HIERRO PROTOPORFIRINA AMINOACIDOS TRANSFERRINA CO BILIRRUBINA LIBRE ERITROBLASTO AIRE ESPIRADO GLUCORONIDOS DE BILIRRUBINA ESTERCOBILINOGENO UROBILINOGENO ORINA HECES CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Hb CO Verdoglobina Biliverdina Bilirrubina Globina aa Fe ++ Transferrina Hb + Haptoglobina (  2 -globulina) Hemopexina + Hem (  1 -Globulina) Hem + Albúmina Metahemoalbúmina B. Ind. B.Direc HEMOLISIS AUMENTADA Hemoglobinemia Metahemoalbuminemia Hemoglobinuria HEMOLISIS IN- TRAVASCULAR GLOBINA BILIRRUBINA LIBRE (Unida a albúmina) Hb Libre UROBILINA Hemosiderina Hemosiderina en sedi mento urinario Estercobilinogeno fecal Haptoglobina Normal: Suficiente para fijar 100-140 mg de Hb/100 ml de plasma MACROFAGO

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Hemoglobina

  • 2. ERITROPOYETINA STEM C ELL CFU-S CFU-L CFU-C CFU- Meg BFU-E CFU-E Pro-eritrob E.BASOFILO E.POLIC E.ACIDOF RETICULOC ERITROCITO MITOSIS SINTESIS DE HEMOGLOBINA MEDULA OSEA (SANGRE PERIF.) MEDULA OSEA MORFOLOGICAMENTE INDIFERENC. MORFOG.DIFERENCIALES SANGRE PERIFERICA Núcleo PROERITROBLASTO E.BASOFILO E.POLICROMT E.ACIDOFILO RETICUL. ERITROC NUCLEO ERITROPOYESIS
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  • 6. ACIDO ARAQUIDONICO PROSTAGLANDINAS AMPc SINTETASA INACTIVA AMPc SINTETASA ACTIVA AMPc  ERITROPOYETINA  ERITROPOYESIS AC. DE FOSFOLIPASAS CEL. RECEPTO- RA RENAL HIPOXIA PRODUCCION DE ERITROPOYETINA
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  • 11. Fe ++ GLOBINA (Histidina proximal) O 2 (Histidina distal) P M V M V M M P PROTOPORFIRINA IX ( III ) Hb + 4 O 2 Hb(O 2 ) 4
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  • 14. PODER OXIFORICO DE LA HEMOGLOBINA Cada gramo de hemoglobina saturada puede captar teóricamente: 1.39 ml de O 2 En condiciones reales: 1.34 ml Hb 1 g Hb 1 g 1.34 ml de o 2 Satur.:100% O 2 = 0.67 ml Satur.: 50% P O 2 P O 2 Hb + O 2 HbO 2 HbO 2 + O 2 Hb(O 2 ) 2 Hb(O 2 ) 2 + O 2 Hb(O 2 ) 3 Hb(O 2 ) 3 + O 2 Hb(O 2 ) 4
  • 15. LA HEMOGLOBINA Dos estados estables : ESTADO T ( Tenso ) para la Hb ESTADO R ( Relajado ) para la HbO 2 TRANSICION ALOSTERICA:En equilibrio y proporción variable con la conc. de O 2 . El O 2 es un efector alos- térico CURVA SIGMOIDEA DE BARCROFT ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA : Es una hemoproteína La Hb es una “enzima alostérica” presenta múltiples sitios receptores específicos: Fijan en forma reversible a diferentes ligandos en función de su concentración en el medio: O 2 , C O 2 , H + , 2-3-DPG Pueden alterar la conformación de la Hb y modifican la afinidad por los restantes ligandos.
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  • 17. P  P  Sat .  Sat Desviación Derecha: Desviación Izquierda  PCO 2  [ H + ]  [2-3-DPG]  T  pH
  • 18. Curva de Disociación de la Hemoglobina
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  • 20. Presione para usar el programa
  • 21.  
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  • 23. Curvas de disociación de Mioglobina y Hemoglobina Presione aquí para usar el programa
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  • 25. El efecto de Bohr Presione aquí para usar el programa
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  • 34. SINTESIS DE LA HEMOGLOBINA SUCCINIL-Co A + GLICINA  - ALA 2 ALA PORFOBILINOGENO 4 PORFOBILINOGENOS TETRAPIRROL LINEAL PROTOPORFIRINA IX Fe HEMO Deshidrasa específica + Ciclo Ferroquetalasa  ALA-Sintetasa (Cofactor Vit. B 6 MITOCONDRIAS CITOPLASMA MITOCONDRIA 2 GLOBINAS  + 2 GLOBINAS  4 HEMOS HEMOGLOBINA + -
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  • 38. HEMOGLOBINA HEM GLOBINA HIERRO PROTOPORFIRINA AMINOACIDOS TRANSFERRINA CO BILIRRUBINA LIBRE ERITROBLASTO AIRE ESPIRADO GLUCORONIDOS DE BILIRRUBINA ESTERCOBILINOGENO UROBILINOGENO ORINA HECES CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
  • 39. Hb CO Verdoglobina Biliverdina Bilirrubina Globina aa Fe ++ Transferrina Hb + Haptoglobina (  2 -globulina) Hemopexina + Hem (  1 -Globulina) Hem + Albúmina Metahemoalbúmina B. Ind. B.Direc HEMOLISIS AUMENTADA Hemoglobinemia Metahemoalbuminemia Hemoglobinuria HEMOLISIS IN- TRAVASCULAR GLOBINA BILIRRUBINA LIBRE (Unida a albúmina) Hb Libre UROBILINA Hemosiderina Hemosiderina en sedi mento urinario Estercobilinogeno fecal Haptoglobina Normal: Suficiente para fijar 100-140 mg de Hb/100 ml de plasma MACROFAGO