2. PROTEÍNAS
• Las proteínas (del griego proteios, que significa de
primera clase) constituyen el grupo de biomoléculas
más abundantes en los seres vivos, suponiendo más el
50% del peso seco (excepto en las
plantas), encontrándose en todo tipo de células e
interviniendo en una extensa variedad de funciones
esenciales para la vida.
• Están constituidas por C, O, H, y N; en menor
proporción: S y P; a veces: Fe, Cu, etc.
• Son macromoléculas o polímeros formados por la
unión de una unidades más sencillas: los aminoácidos
3. AMINOÁCIDOS
• Son los monómeros que constituyen los
péptidos y las proteínas.
• Se conocen unos 200 diferentes, de los que
tan sólo 20 forman parte de las proteínas
(aminoácidos proteicos) iguales en todos
los seres vivos.
ESTRUCTURA MOLECULAR:
• Tienen un grupo amino (- NH2) libre, básico.
• Y un grupo carboxilo (- COOH) libre, ácido.
5. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1.-COMPORTAMIENTO ANFÓTERO:
Cuando están en disolución acuosa pueden
comportarse como ácidos o como bases según el
pH de la disolución. El pH en el cual el
aminoácido es un ion dipolar neutro (mismas
cargas + que -) se denomina punto isoeléctrico.
6.
7. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
2.- ESTEREOISOMERÍA
Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones
distintas. Tienen configuración L si, situado el grupo –COOH
arriba, el grupo –NH2 queda a la izquierda, mientras que tiene
configuración D si el –NH2 se encuentra a la derecha.
3.- ACTIVIDAD ÓPTICA
En los aminoácidos (excepto el glicocola) el C es
asimétrico, lo que hace que tenga actividad óptica. Si desvían
el plano de polarización hacia la derecha se denomina
dextrógiros, y si lo desvían hacia la izquierda, levógiros. Esto
es independiente de las configuraciones L o D.
8. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
2.- ESTEREOISOMERÍA
3.- ACTIVIDAD ÓPTICA
.
Levógiro (-)
dextrógiro (+)
9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
De acuerdo con la polaridad de la cadena lateral, los
aminoácidos se clasifican en cuatro grupos :
1. Neutros apolares o hidrófobos, estando formado el grupo
lateral por hidrocarburos saturados, anillos de carbono e
hidrógeno y uno con azufre (metionina).
2. Neutros polares, sin carga. Son más solubles debido a la
polaridad de sus radicales, que pueden poseer un grupo
hidroxilo, un grupo amídico o un grupo -SH (cisteina);
también se incluye en este grupo la glicina (glicocola) cuyo
radical es un -H.
3. Ácidos, cargadas negativamente, poseen un segundo grupo
carboxilo.
4. Básicos, con cadenas laterales cargadas positivamente.
12. ENLACE PEPTÍDICO
• El hecho de que todos los aminoácidos posean un
grupo ácido y un grupo básico, permite la unión
covalente del grupo carboxilo de un aminoácido con el
grupo amino de otro, formándose un enlace
peptídico, con la eliminación de una molécula de
agua. La molécula formada se denomina dipéptido.
• La molécula que se forma por la unión de muchos
aminoácidos constituye un polipéptido, que es una
estructura no ramificada. Por convección el extremo
amínico se toma como el comienzo de la cadena
polipeptídica.
13. LOS PÉPTIDOS
• Son compuestos formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se
dividen en:
a) Oligopéptidos. Tienen entre 2 y 10 aminoácidos.
Se nombran anteponiendo un prefijo
(di, tri, tetra,…) al término péptido.
b) Polipéptidos. Contienen más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son polipéptidos de una masa
molecular superior a
5000u.m.a., frecuentemente formadas por más
de una cadena polipeptídica.
14. PROTEÍNAS. ESTRUCTURA
• Las proteínas adoptan una configuración espacial
de la que depende en gran medida su función. En
esta configuración se diferencian 4 niveles
estructurales:
- Estructura primaria.
- Estructura secundaria.
- Estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria.
15. PROTEÍNAS. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es la secuencia de aminoácidos que forman la
proteína. Por tanto, indica los aminoácidos
que la componen y el orden en el que están
dispuestos.
16. PROTEÍNAS. ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• Es la disposición que adopta en el espacio la
cadena de aminoácidos.
• Las estructuras secundarias más frecuentes
son:
– -hélice
– Lámina plegada o lámina
18. PROTEÍNAS. ESTRUCTURA TERCIARIA
• La estructura terciaria es la disposición que
adopta la estructura secundaria en el
espacio, nos indica la disposición
tridimensional de la molécula. Se denomina
conformación.
• Puede ser:
– CONFORMACIÓN GLOBULAR: forma
tridimensional compacta más o menos esférica.
– CONFORMACIÓN FIBROSA: la proteína tiene
forma alargada.
20. PROTEÍNAS. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Es la que presentan las proteínas constituidas
por dos o más cadenas
polipeptídicas, denominadas subunidades o
protómeros.
• Las distintas unidades se unen entre sí
mediante enlaces similares a los que
mantienen las estructuras terciarias.
21. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• SOLUBILIDAD: depende de la conformación. En
general, las fibrosas son insolubles en agua, y las
globulares son solubles.
• DESNATURALIZACIÓN: es el proceso por el cual la
proteína pierde su configuración espacial característica
y, como consecuencia, pierde sus propiedades y deja de
realizar su actividad biológica. La desnaturalización puede
ser reversible (cuando los factores que han intervenido
son poco intensos y actúan poco tiempo) y la proteína
vuelve a su conformación anterior; este proceso se
denomina RENATURALIZACIÓN.
• ESPECIFICIDAD
• COMPORTAMIENTO QUÍMICO
22. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• ESPECIFICIDAD : las proteínas de los seres vivos
son características de cada especie y, dentro de
una misma especie, en algunos casos, varían de
unos individuos a otros. Esta propiedad es la
responsable de los rechazos en las transfusiones.
• COMPORTAMIENTO QUÍMICO : al igual que los
aminoácidos son sustancias anfóteras. Como
consecuencia pueden amortiguar las variaciones
de pH,.
23. CLASIFICACIÓN
• HOLOPROTEÍNAS (constituidas solo por
aminoácidos):
– Globulares:
•
•
•
•
Albúminas
Globulinas
Protaminas
Histonas
– Filamentosas o fibrilares:
•
•
•
•
Colágeno.
Queratina.
Miosina.
Elastina
24. CLASIFICACIÓN
• HETEROPROTEÍNAS (presentan además otros
tipos de moléculas: grupo prostético):
– Glucoproteínas.
– Lipoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Nucleoproteínas.
– Cromoproteínas (grupo prostético es un
pigmento):
• Pigmentos porfirínicos:
hemoglobina, citocromo, mioglobina,…
• Pigmentos no porfirínicos: hemocianina, …
