Este documento describe la estructura de tres proteínas y cómo se visualizaron usando el programa Swiss-PdbViewer DeepView. Describe las estructuras primarias, secundarias y terciarias de las proteínas, incluyendo cadenas alfa y beta. También compara las proteínas con la proteína GFP y describe brevemente la estructura del DNA y el tRNA.

1. PAULA REY LOUZAO. 1º. GRUPO B. G7.

2. · Introducción.
Para realizar esta práctica hemos utilizado
un programa que gestiona archivos PDB
(Protein DataBank). Utilizaremos en concreto
el Swiss-PdbViewer DeepView , que
mediante la lectura de archivos .txt crea
moléculas y nos permite manejarlas y
observarlas de diferentes formas. Desde la
página web www.pdb.org hemos descargados
archivos PDB necesarios para la práctica.

3. Llamamos proteína al polipéptido formado por una cadena de más de 50
aminoácidos primarios unidos entre sí por enlaces peptídicos que deja en
sus extremos un grupo N-inicial (amino -NH2) y otro C-terminal (carboxilo -
COOH).
Vamos a utilizar tres proteínas para observar sus estructuras y diferenciar
sus partes.
Proteína 1.

4. Estructura de un aminoácido.
H
H2N Cα COOH
R

5. El enlace peptídico es un enlace covalente que
se establece entre el grupo carboxilo de un
El enlace peptídico.
aminoácido y el grupo amino del
siguiente, liberando una molécula de H20.
NH3+ NH3+
R1 Cα H R1 Cα H
COO- C N H
+
NH3+
O
R1 Cα H
R1 Cα H
COO-
COO-
+ H2O

6. Se observa el carbono asimétrico en blanco y al
unidos a él, el oxígeno y el nitrógeno diferenciados
por colores definidos por el programa. El hidrógeno
no viene representado en la forma 3D.
OXÍGENO
NITRÓGENO
Enlace peptídico de la Proteína 1.

7. EXTREMO C-TERMINAL
EXTREMO N-INICIAL(AMINO)
(CARBOXILO)
.
.
Extremo N de la Proteína 1 CON radicales. Extremo C de la Proteína 1 CON radicales.
.
.
Extremo N de la Proteína 1 SIN radicales. Extremo C de la Proteína 1 SIN radicales.

8. En esta práctica observaremos las estructuras
secundarias (cadenas de aminoácidos en el
espacio) de cadena beta y hélice alfa.
Estructura
primaria
(secuencia de Estructura α-hélice
(estructura primaria
aminoácidos enrollada
en cadena) helicoidalmente en un
giro dextrógiro)
Estructura Estructura de hélice de
secundaria colágeno (estructura
(Estructura primaria primaria enrollada
helicoidalmente en un
Niveles en el espacio)
giro levógiro).
estructurales
Conformación-β
Estructura (estructura primaria
terciaria distendida en forma de
(Conformación zigzag)
globular)
Estructura
cuaternaria
(Protómeros)

9. Se forma debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los
aminoácidos próximos, quedando como resultado una cadena en
zigzag. Si se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno
entre segmentos, formando láminas plegadas.
Extremo C-terminal de la cadena beta de la Proteína 1 CON radicales.
Cadena beta de la Proteína 1
CON radicales.

10. Imagen 3D del zigzag de la cadena beta de la Proteína 1 Cadena beta de la Proteína
CON radicales. 1 SIN radicales.

11. Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria de la
proteína en sentido contrario al horario (giro dextrógiro). Esto se debe a la
formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del
–CO- de un aminoácido y el hidrógeno –NH- del 4º aminoácido siguiente. Esta
formación hace que todos los oxígeno del grupo –CO- queden orientados a un
lado y todos los hidrógenos del grupo –NH- , al otro.
-NH-
-CO-
Estructura alfa hélice de la Proteína 1 con
Estructura alfa hélice de la Proteína 1 SIN radicales. enlaces de hidrógeno.

12. Estructura hélice alfa de la Proteína 1 CON radicales. Visión 3D de lo que sería la
hélice de la Proteína 1.

13. Superficie molecular de la cadena alfa de la
Proteína 1.
Superficie molecular de la cadena alfa de
la Proteína 2.

14. La parte azul corresponde al –NH- y es de menos densidad.
Corresponde a la parte positiva (H+). La parte roja
corresponde al –CO- y tiene mayor densidad. Corresponde a
la parte negativa (O-).
En la Proteína 1 observamos que las cargas
están repartidas en varios núcleos para ambas
cargas.
En la Proteína 2 observamos que las dos
cargas están repartidos en un núcleo de cada
tipo.

15. Las proteínas que hemos visto son de complejidad pequeña comparadas con las que
forman la naturaleza. Vamos a compararlas con una la proteína compleja GFP (Verde
fluorescente).
Proteína 1. Proteína GFP.

16. El DNA (ácido desoxirribonucleico) es un tipo de ácido nucleico formado por dos cadenas de
nucleótidos enrolladas formando una doble hélice. Cada una de esas cadenas está formada
por un polímero de desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina. Todos los
nucleótidos que lo forman tienen como pentosa la desoxirribosa.
Vamos a observar su estructura secundaria o de doble hélice.

17. El tRNA es un tipo de ácido ribonucleico que se encarga de transportar aminoácidos
determinados hasta los ribosomas. Presenta dos tipos de zona distintas, unas con
estructura secundaria (doble hélice) debido a la complementariedad de bases y otras
con estructura monocatenaria, que forman asas o bucles. Las bases nitrogenadas que
forman el tRNA son la adenina, guanina, citosina, uracilo y además, la dihidrouridina
UH2, la ribotimidina (T) y la inosina (I).
Asa/Bucle
Doble hélice

19. Práctica realizada el 13/10/2011.