1. PROTEINAS

2. ¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?
 Las proteínas son biomoléculas formadas
por cadenas lineales de aminoácidos.

3. ETIMOLOGÍA
Griego: “PROTEIOS”
PRIMARIO

4. CARACTERÍSTICAS
 Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un
gran número de unidades estructurales
simples repetitivas.
MONÓMEROS

5. CARACTERÍSTICAS
 Forman dispersiones coloidales.
DISOLVENTE ADECUADO

6. CARACTERÍSTICAS
 Contienen carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); y casi todas
también poseen azufre (S).

7. FUNCIONES
 Estructural.  Energética.
 Reguladora.  Amortiguadora.
 Defensiva.  Enzimática.
 De transporte.  Resistencia.

8. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
CONSTRUIR REGENERAR
TEJIDOS

9. FUNCIÓN REGULADORA
PROTEINAS
HORMONAS ENZIMAS
VITAMINAS
REACCIONES QUIMICAS

10. FUNCIÓN DEFENSIVA
FACTORES DE
ANTICUERPOS
REGULACIÓN
INFECCIONES AGENTES EXTRAÑOS

11. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
HEMOGLOBINA
OXIGENO
SANGRE

12. FUNCIÓN ENERGÉTICA
NECESIDAD: CANSANCIO
4 kcal/ gr.
ORGANISMO

13. FUNCIÓN AMORTIGUADORA
MANTIENE LA REACCIÓN
PLASMA

14. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
ACELERA
REACCIONES QUIMICAS

15. FUNCIÓN DE RESISTENCIA
FORMACIÓN ESTRUCTURAL
TEJIDO DE SOSTÉN TEJIDO DE RELLENO

16. ESTRUCTURA
 Manera como se organiza una proteína para
adquirir cierta forma.

17. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
 Esla secuencia de una cadena de
Aminoácidos.

18. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS
PROTEINAS
 Los aminoácidos en la secuencia
interactúan a través de enlaces de
Hidrógeno.

19. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
 Ocurre cuando ciertas atracciones están
presentes entre hélices alfa y hojas
plegadas.

20. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS
PROTEINAS
 Esuna proteína que consiste de más
de una cadena de aminoácidos.

21. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes y
débiles están presentes.
 Capacidad electrolítica: En la cual, la
proteína se trasladan al polo opuesto de su
carga.
 Especificidad: Es la función específica que
esta determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido
a su carácter anfótero.

22. DESNATURALIZACIÓN
 Si produce alteraciones es reducida hasta
producirse su precipitación.
 Los enlaces de conformación globular se
rompen y adoptan una conformación
filamentosa.
 Sus propiedades biocatalizadores
desaparecen al alterarse su centro activo;
donde no pueden realizar la actividad para la
que fueron diseñadas.

23. CLASIFICACIÓN
SEGÚN SU
SEGÚN SU FORMA COMPOSCIÓN
QUÍMICA
FIBROSAS PROTEÍNAS
FIBROSAS
GLOBLARES
HETEROPROTEÍN
AS
MIXTAS

24. FUENTES DE PROTEÍNAS
 Las principales incluyen las carnes, los
huevos, soyas, granos, leguminosas, queso
y yogurt.
 Las fuentes animales de proteínas poseen
los 20 aminoácidos.
 Los vegetales son deficientes en
aminoácidos y se dice que sus proteínas son
incompletas.

25. CALIDAD PROTEICA
PROTEINA ANIMAL PROTEINA DE SOYA
VALIOSAS PARA EL ORGANISMO

26. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO
 Reacción de Biuret.
 Reacción de los Aminoácidos Azufrados.
 Reacción de Millon.
 Reacción Xantoproteica.

27. REACCION DE BIURET
DISOLUCIÓN DE SULFATO
DE COBRE
ALCALIN
O
ENLACE PEPTÍDICO

28. REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AZUFRADOS
AZUFR
E ACETATO DE
PLOMO
AMINOACIDOS
SULFURO DE
PLOMO

29. REACCIÓN DE MILLON
 Reconoce Residuos Fenólicos.
PROTEÍNAS
INORGÁNICO
ÁCIDOS
S
PRECIPITADO

30. REACCIÓN XANTOPROTEICA
PROTEINA: GRUPO
ACIDO NÍTRICO
AROMÁTICO
COMPUESTO NITRADO

31. DETERMINACIÓN DE LA ESTABILIDAD
PROTEICA
PROTEINA
PROTEINA DIFERENCI DESNATURALIZAD
ESTADO NATIVO A A
ESTABILIDA
D PROTEICA

32. ESTABILIDAD PROTEICA
TÉCNICAS DIVERSAS
CALORIMETRI
A
ESTADO
ESTADO NATIVO TRANCISIÓN DESNATURALIZADO

33. IMPORTANCIA DE LA ESTABILIDAD PROTEICA
 Biomédicas: Fármacos que estabilizen las
formas nativas de las proteinas.
 Biotenológicas: Mantener la configuración
de las formas nativas y funcionales de las
proteinas.

34. DEFICIENCIA DE PROTEINAS
 Causa de enfermedades y muerte del Tercer
Mundo.
 Inteligencia reducida o retardo mental.
 Reducción de células blancas.

35. EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÌNAS
 El organismo es incapaz de almacenar las
proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos.
 Causa la pérdida de calcio corporal, lo cual puede
conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
 causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos
alimentos.

36. ANÁLISIS DE PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS
 El clásico ensayo para medir concentración
de proteínas en alimentos es el método de
Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno
total en una muestra.
 El método de Kjeldahl es usado porque es el
método que la AOAC International ha
adoptado y por lo tanto es usado por varias
agencias alimentarias alrededor del mundo.

37. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
 La digestión de las proteínas se inicia típicamente
en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino.
 Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno.
 Los aminoácidos pueden ser convertidos en
glucosa a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.