1. UNIDAD IV FISIOLOGÍA CELULAR
 MECANISMOS DE PRODUCCIÓN Y
ACCIÓN ENZIMÁTICA

2. ENZIMAS
• La traducción o
síntesis de
proteínas, sucede en
los ribosomas de una
forma muy similar en
procariotas y
eucariotas.
• Consiste en la unión de los aminoácidos mediante enlaces
peptídicos, según una secuencia que corresponde a la de
nucleótidos en el ARNm. La correspondencia entre las
secuencias de nucleótidos de los ARNm y la de los
aminoácidos de las proteínas se establece mediante el
código genético.

3. • Desde el punto de vista
químico, las enzimas
están formadas de
carbono (C), Hidrógeno
(H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre
(S) combinados, pero
siempre con peso
molecular bastante
elevado y común
propiedades catálicas
especificas.
• Las enzimas son proteínas que
catalizan todas las reacciones
bioquímicas. Además de su
importancia como catalizadores
biológicos, tienen muchos usos
médicos y comerciales.

4. MECANISMO DE LA TRADUCCIÓN
• En la síntesis de proteínas
intervienen: los aminoácidos,
los ARNt, los ribosomas, los
ARNm, enzimas, factores
protéicos y nucleótidos
trifosfato (ATP, GTP). Se
distinguen las siguientes
etapas:

5. • 1. ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
• Antes de la polimerización, es necesaria la activación de los
aminoácidos, que consiste en la unión de cada aminoácido a su ARNt
específico, gracias a las enzimas aminoacil-ARNt-sintetasas ya la
energía aportada por el ATP.
• aa1 + ARNt1 + ATP ARNt1aa1 + AMP + PPi

6. • 2. INICIACIÓN
Intervienen una serie de proteínas catalizadores denominadas factores de
iniciación. Suceden los siguientes procesos:
• Una molécula especial de ARNt iniciador, reconoce el codón AUG
del ARNm y transporta el aminoácido metionina, se coloca en la
subunidad péquela del ribosoma.
• Esta subunidad pequeña del ribosoma se une al ARNm,
apareando el ARNt iniciador al codón de iniciación AUG.
• Se une la subunidad grande, consumiendo la energía aportada por
la hidrólisis del GTP a GDP y Pi. Esta subunidad grande de
ribosoma tiene dos sitios: el peptidil (P) y el aminoacil (A). El sitio
P es ocupado por el ARNT iniciador unido a metionina. Así se
forma el complejo de iniciación.

7. • 3. ELONGACIÓN
• Después de formarse el complejo de iniciación se van añadiendo los
aminoácidos, según el orden correspondiente a los codones del
ARNm. Intervienen una serie de proteínas denominadas factores de
elongación, y se distinguen tres etapas que se repiten cíclicamente:
1.- Unión del 2.- Formación del enlace
aminoacil-ARNt peptídico. El primer enlace
correspondiente al peptídico se forma entre la
codón del sitio A, metionina del sitio P y el
mediante enlaces de aminoácido del aminoacil-
hidrógeno. Se ARNt situado en el sitio A,
hidroliza un GTP mediante una reacción
para proporcionar catalizada por la enzima
la energía necesaria peptidil transferasa, localizada
para situar el en la subunidad grande del
aminoacil-ARNt en ribosoma. Se forma así un
la posición correcta. dipeptidil unido al sitio A, y el
ARNt descargado queda unido
al sitio P.

8. • Transposición. El
ribosoma se traslada al
nuevo codón del ARNm
y, simultáneamente, el
peptidil-ARNt pasa del
sitio A al sitio P.
Intervienen unas
proteínas denominadas
factores de elongación, y
moléculas de GTP que
suministran energía.

9. • 4. TERMINACIÓN.
• La terminación está señalizada por uno de los tres
codones especiales de terminación (stop) del ARNm.
Cuando se añade el último aminoácido, el polipéptido queda unido
covalentemente por su extremo carboxilo al ARNt, que está situado en
el sitio A del ribosoma.
El polipeptidil-ARNt se separa del ribosoma con la intervención de los
factores de liberación, que se unen al ribosoma para provocar un
desplazamiento del polipeptidil-ARNt desde el sitio A al P.
-Una enzima peptidil transferasa hidroliza el enlace éster entre la
cadena polipeptídida y el ARNt. El polipéptido, el ARNt, y el ARNm se
separan del ribosoma, que de disocia en sus dos subunidades.

10. ACCIÓN ENZIMÁTICA
• La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
• Los sustratos son específicos para cada enzima:
• La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola
en sus componentes.
• Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La
enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo
intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone
formando un producto y regenerando la enzima.

11. • La acción enzimática se caracteriza
por la formación de un complejo que
representa el estado de transición.
• El sustrato se une al enzima a través
de numerosas interacciones débiles
como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un
lugar específico , el centro activo. Este
centro es una pequeña porción del
enzima, constituido por una serie de
aminoácidos que interaccionan con el
sustrato.

12. • Con su acción, regulan la
velocidad de muchas
reacciones químicas
implicadas en este proceso. El
nombre de enzima, que fue
propuesto en 1867 por el
fisiólogo alemán Wilhelm
Kühne (1837-1900), deriva de
la frase griega en zyme, que
significa 'en fermento'. En la
actualidad los tipos de
enzimas identificados son más
de 2.000.

13. Referencias
• http://adn-bio-wiki.wikispaces.com/file/view/TRADUCCI%C3%93N.pdf
• http://www.monografias.com/trabajos12/enzim/enzim.shtml
• http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm
• http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#NATU