1. ::HeMoGLoBinA::

2. :::::Hemoglobina:::::
• Proteína que
pertenece al grupo
de las
hemoproteìnas.
• Constituida por un
grupo prostético y un
componente proteico.

3. ::: GrUpo Hemo :::
• El grupo hemo se forma por:
• Unión de la Succinil CoA
(formado en ciclo de Krebs o
ciclo del acido cítrico) a un
aminoácido glicina formando
un grupo pirrol.
• Cuatro grupos pirrol se unen
formando la Protoporfirina
IX.
• La protoporfirina IX se une
a una molécula de hierro
ferroso (Fe2+) formando el
grupo hemo.

4. HEMOGLOBINA ES :
• Proteína globular,
alostérica, conjugada,
estructura cuaternaria, Y
función dinámica
• 4 cadenas polipeptidicas
• Interacciones no
covalentes.
• Diámetro: 7.8 micrómetros
• Carece de organelos.
• Valores normales
Hombre: 13.8-17.2 gr/dl
Mujer: 12.1-15.1 gr/dl

5. ::: TipOs De HeMoGloBiNa:::
• Hemoglobina A o HbA es llamada
también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 97% de la
hemoglobina degradada en el
adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.

6. :::TiPos De HeMoGloBiNa:::
• Hemoglobina A2: Representa
menos del 2,5% de la hemoglobina
después del nacimiento, formada
por dos globinas beta y dos
globinas delta, que aumenta de
forma importante en la
beta-talasemia, al no poder
sintetizar globinas beta.

7. :::TiPoS De HemOGloBiNa:::
• La hemoglobina fetal (también conocida
como hemoglobina F o Hb F) es la
hemoglobina normal del feto que en su
mayor parte se degrada en los primeros
días de vida del niño siendo sustituida por la
hemoglobina A.
Durante toda su vida el sujeto normal
produce pequeñas cantidades de
hemoglobina F.
La hemoglobina fetal tiene más afinidadque
la hemoglobina adulta.

8. :::TipoS De HeMoGloBiNa:::
TIPOS DE CADENAS ETAPAS DE VIDA
HEMOGLOBINA
Hemoglobina 2ζ 2ε Embrión
embrionaria
Hemoglobina F 2α 2γ Feto <2%
Hemoglobina A 2α 2β Adulto normal 90%
Hemoglobina A2 2α 2δ Adulto normal 2-5%
Hemoglobina A1c 2α2β-glucosa 3-9%

9. :::CooPerativiDaD eN la
UniOn De OxiGeNo:::
• Se dice que la unión del oxígeno a la
hemoglobina es cooperativa.
• Cuando la hemoglobina está unida al
oxígeno, se denomina oxihemoglobina o
hemoglobina oxigenada, dando el
aspecto rojo o escarlata intenso
característico de la sangre arterial.

10. • Cuando pierde el oxígeno, se denomina
hemoglobina reducida, y presenta el
color rojo oscuro o bordó de la sangre
venosa (se manifiesta clínicamente por
cianosis).

11. • El efecto de cooperatividad radica en
la interacción entre los monómeros de
la molécula (INTERACCION HEMO-
HEMO)
• Forma tensa (desoxihemoglobina.)
• Forma relajada (Oxihemoglobina.)

12. :::FaCtoREs que AfeCtan La
LiBeRaCion De OxiGeno:::
1.- Presencia del
metabolito
2,3-
bifosfoglicert
o
2.- Efecto Bohr
aumento de
la acidez
produce
incremento en
la elaboracion
de oxigeno.

13. 3.- La temperatura
4.- El monoxido de
carbono
d) La mioglobina se
localiza en el
musculo
e) Actua como
reserva
f) Facilita el
movimiento de
oxigeno en el
musculo
d) Es un monomero .

14. Muy parecida a la
MioGlobinA hemoglobina, es una
proteína relativamente
pequeña constituida por
una cadena polipeptídica
de 153 residuos
aminoacídicos que contiene
un grupo hemo con un
átomo de hierro, y cuya
función es la de
almacenar y transportar
oxígeno. También se
denomina miohemoglobina
o hemoglobina muscular.

15. :::GeNétiCa y mEtaBoliSmO dE
La heMogLobiNa:::
Evolución genética de la mioglobina
y la hemoglobina.
Los animales primitivos presentaban
una globina de cadena única
codificada por un
Solo gen ancestral.
Hace 500 millones de años el gen se
duplico.
Hace 400 millones de años se produjo
una segunda duplicación en el gen
de hemoglobina apareciendo genes
de la cadena Ay B.

16. :::Alteraciones patologicas:::
Se denomina hemoglobinopatía a
cierto tipo de defecto de
carácter hereditario, que tiene
como consecuencia una
estructura anormal en una de las
cadenas de las globina de la
molécula de hemoglobina.
La diferencia de la hemoglobina
que porta un sujeto con
hemoglobinopatía con la
hemoglobina normal radica en que
uno de los aminoácidos de la
cadena beta es sustituido por
otro.

17. • La hemoglobina M: una tirosina reemplaza a
la histidina F8.
Es un trastorno sanguíneo en el cual el
cuerpo no puede reciclar la hemoglobina
después de que ésta resulta dañada.
• La hemoglobina S es una variante de la
hemoglobina resultado de una alteración de
la estructura de la globina beta. Es la
variante de la hemoglobina mas común
clinicamente y la mas estudiadas; se
detecta por medio de la electroforesis de
hemoglobina de sangre venosa[

18. :::TaLaSeMiaS:::
• La talasemia es un trastorno
hereditario que afecta a la
producción de hemoglobina
normal (un tipo de proteína de
los glóbulos rojos que
transporta oxígeno a los
tejidos del cuerpo).
• La talasemia incluye muchas
formas diferentes de anemia.
La gravedad y el tipo de
anemia depende del número de
genes que estén afectados.

19. • Alfa talasemia
La alfa talasemia se produce por
mutaciones en la cadena alfa de la
molécula de hemoglobina.
Y esta a su vez se divide en:
• Alfa talasemia grave
• Portador de alfa talasemia
• Enfermedad de la hemoglobina H
• Portador silencioso de alfa talasemia

20. • Beta talasemia
(anemia de Cooley)
• La beta talasemia
es causada por
mutaciones en la
cadena beta de la
molécula de
hemoglobina.
Existe un gen para
la cadena beta en
cada cromosoma
número 11, con un
total de dos
genes.

21. ::::BioSinTEsis Del GrUpo
Hemo::::
• El grupo hemo se sintetiza
principalmente en la médula ósea y en
el hígado. En concreto el 85% del
grupo hemo se sintetiza en las células
eritroides y se destina a la
producción de hemoglobina , mientras
que el restante se sintetiza en el
hígado y sirve como grupo prostético
de enzimas dependientes del
citocromo P450 y de otras
hemoproteinas. De las ocho enzimas
implicadas, la primera y las tres
últimas actúan en la mitocondria y las
otras cuatro en el citosol.