1. ENZIMAS
Propiedades de la acción enzimática
• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• ESPECIFICIDAD
– Absoluta o de sustrato Estereoespecificidad
– Relativa o de reacción
• REGULACIÓN
{ De grupo
De clase o de enlace
– De la cantidad de enzima
– De la actividad (modulación ambiental, activadores e
inhibidores, cocatalizadores, isoenzimas,...)
• REVERSIBILIDAD
2. ENZIMAS: CLASIFICACIÓN
• Nomenclatura histórica:
SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO -asa: glucoquinasa
SUSTRATO + SUFIJO -asa: ureasa
DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO -asa: Ejemplo:
oxalacetil-amino-transferasa
• Nomenclatura IUB (1972): 6 grupos según la reacción catalizada:
1) OXIDORREDUCTASAS: reacciones REDOX
Existen dos tipos esenciales:
• Con transferencia de hidrógenos
• Sin transferencia de hidrógenos
2) TRANSFERASAS: 3) HIDROLASAS:
transferencia de grupos funcionales rotura de enlaces por medio de agua
4) LIASAS:
rotura o formación de moléculas sin intervención del
agua, por adición a dobles enlaces (C=C, C=O, C=N)
5) ISOMERASAS:
cambio de posición de grupos dentro de la molécula
6) LIGASAS O SINTETASAS:
Formación de enlaces con rotura de ATP
3. ENZIMAS: MECANISMO DE ACTUACIÓN
ETAPAS EN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA:
1) Formación de complejo E-S (enzima-sustrato
2) Activación del complejo
3) Transformación del complejo E-S en E-P (enzima-productos)
4) Liberación de los productos y la enzima
FORMACIÓN DEL COMPLEJO E-S: FUNDAMENTOS DE LA
FUNDAMENTO DE LA ESPECIFICIDAD ACCIÓN CATALÍTICA
