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1. PROTEÍNASPROTEÍNAS
Rossana Pierangeli Godinho SilvaRossana Pierangeli Godinho Silva
BromatologiaBromatologia

2. PROTEÍNAS
- Maiores constituintes das células
- Constituição: C, H, O, N, S
- ligadas as atividades vitais : regeneradora de tecidos, formação de
hormônios, transporte e armazenamento, sustentação mecânica,
proteção imunológica, etc.
- Polímeros de alto peso molecular - unidades básicas os aminoácidos
( 20 aas diferentes)
- aas essenciais: histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano, valina.
-Carência: debilidade, edemas, insuficiência hepática, apatia e até baixa
das defesas do organismo.
-Excesso: risco de acidificação sanguínea, gota, doenças renais e
reumáticas.

3. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS (qto a solubilidade):
A- Proteínas simples:
-Albuminas: Ex.:ovalbumina (clara), lactoalbumina (leite) *
- Globulinas: Ex.: miosina (músculo), legumina
-Glutelinas: Ex.: glutenina (trigo)
- Prolaminas: Ex.: gliadina (trigo), zeína (milho)
- Protaminas *
- Histonas *
- Escleroproteínas. Ex.: queratina, colágeno
* Solúveis em água

4. B- Proteínas conjugadas
combinadas com outras subst. de caráter não proteico
(grupo prostético)
-Cromoproteínas: grupo prostético – pigmento
- Lipoproteína: grupo prostético: lipídio (lecitina, colesterol)
- Nucleoproteínas: ácidos nucleicos
- Glicoproteínas: carboidratos
- Fosfoproteínas: ácido fosfórico
- Metaloproteínas: metais pesados

5. C- Proteínas derivadas
obtidas por degradação de proteínas simples ou conjugadas
- Primárias: processos brandos de decomposição
- Secundárias: mistura de moléculas de diferentes tamanhos e
diferentes composições em aas.
PROTEINAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS
-animal e vegetal – quase totalidade consumida
- proteína animal - completa

6. 1. Proteínas da carne
- miofibrilares: actina e miosina (55% do total) – complexo actomiosina
(contração e descontração muscular)
- tecido conjuntivo: colágeno(união dos feixes de fibras musculares) e
elastina (união dos músculos aos ossos) - 15% do total
- restante: proteínas do sistema muscular involuntário (coração e
órgãos)
2. Proteínas do ovo
- clara: 59% - + imp. – ovoalbumina
- gema: dispersão de fosfo e lipoproteínas – sedimento (fosfovitina e
lipovitelina) e proteína sobrenadante: livetina

7. 3. Proteínas do leite
-principal: caseína (fosfoproteína)
- soro: lactoalbumina e lactoglobulina
Obs.: albuminas – desnaturação pelo calor = nata
4. Proteínas vegetais
- Fontes mais usadas: trigo, soja, milho, feijão, amendoim, lentilha,
grão de bico, etc.
- Proteína da soja – alta capacidade de retenção de água – misturada
com a carne - > volume e peso do produto
- trigo – gliadina e glutenina - glúten

8. DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNA
- um elemento ou de um grupo pertencente à proteína
- elementos: carbono e nitrogênio
- grupos: aas e ligações peptídicas
- conversão para conteúdo de proteína – fator
1. Análise de Carbono
- digestão + fácil que a do N
- menores erros – maior quantidade em relação ao N
- maior dificuldade em separar os C pertencentes a proteína dos C
de outros componentes

9. 2. Análise do nitrogênio
-+ utilizada
- considera-se que as proteínas têm 16% de nitrogênio em média
- fator geral para transformação de N em proteína é 6,25
16 g de N -------- 100 g de proteína
1 g de N -------- x g de proteína
x= 6,25 (Fator de correção)

10. MÉTODO PARA DETERMINAÇÃO DE
PROTEÍNAS
-+ utilizado: método de Kjeldahl: determina toda a matéria nitrogenada
presente (origem proteica ou não) – proteína bruta
Fundamento:
Digestão ácida – nitrogênio da amostra é transformado em amônia, a qual
é separada por destilação e finalmente doseada pela titulação.
O método é dividido em 3 etapas:
1ª - Digestão química da amostra com ácido sulfúrico
amostra + H2SO4 (NH4)2SO4 + CO2+ H2O

11. - Na digestão química a ação do ácido sulfúrico na amostra libera
nitrogênio transformado em amônia (NH3) fixado sob a forma de
um sal solúvel (sulfato de amônio)
- utiliza-se catalisadores: sulfato de cobre (catalisador oxidante) +
sulfato de potássio (↑ temperatura de ebulição)
2ª Destilação da amônia por NaOH
amônia (sal) liberada por ação de hidróxido de sódio - recolhida e
condensada em solução de um ácido fraco (ácido bórico – fixar
a amônia)
(NH4)2SO4 + 2NaOH 2NH4OH + Na2SO4
NH4OH + H3BO3 NH4H2BO3 + H2O

12. 3ª Titulação da amônia por HCl
-Borato de amônio é titulado com um ácido forte (HCl) – cloreto de
amônio
NH4H2BO3 + HCl NH4Cl + H3BO3

13. TÉCNICA:
- pesar a amostra (não exceder 100 mg)
- transferir para tubo Tecnal
- adicionar: 600mg de K2SO4
300 mg de CuSO4 digerir em capela
4 a 6 ml de H2SO4 (até ficar incolor)
- tubo – aparelho de micro-Kjeldahl – colocar erlenmeyer com 10 ml de
ác. bórico + indicadores na posição p/ receber o destilado
- adicionar 15 ml de NaOH 50%
- recolher ± 50 ml do destilado
- titular c/ HCl 0,02N até aparecimento de cor vermelho

15. CÁLCULOS:
-Determinar a quantidade de nitrogênio total e transformar em % de
proteína (x 6,25)
N(%) = V x FC(HCl) x0,0014 x 100
A
FC= fator de correção
V= volume gasto de HCl na titulação
A = mg de amostra
%P = %N x FC (6,25)