imagenes del tema de proteinas

1. PROTEINAS

2. Fórmula general de un aminoácido
g
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.

3. Aminoácidos hidrófobos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)
Metionina (Met) Triptófano (Trp)
Fenilalanina (Fen)

4. Aminoácidos polares hidrofílicos
p
Prolina (Prl)
P li (P l)
Serina (Ser)
Treonina (Tr)
Glutamina (Gln)
Asparagina (A )
A i (Asn) Cisteína (Ci )
Ci t í (Cis)
Tirosina (Tir) Glicocola (Gli)

5. Aminoácidos ácidos y básicos
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
ÁCIDOS
(carga positiva)
(Carga negativa)
Ácido aspártico
Lisina (Lis) (Asp)
Arginina (Arg)
Ácido glutámico
(Glu)
Histidina (His)

6. Propiedades ác do bás cas de los a
op edades ácido-básicas os aminoácidos
oác dos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como un ácido.
El aminoácido se comporta como una base.

7. Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
asimétrico
configuraciones espaciales.
D - aminoácido L-
aminoácido
El grupo amino
El grupo amino
está a la derecha
está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se denominan
estereoisómeros.

8. Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Plano del enlace
pp
peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal

9. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Grupo
R
Grupo amino
H carboxilo
O H
+ N COOH
C
H2N C
C
H
OH
H
R H2O
R
H O Péptido: cadena corta de
aminoácidos.
Proteína: cadena formada
í d f d
H2N C C N C COOH por uno o varios
polipéptidos.
H H
R
DIPÉPTIDO
Enlace peptídico

10. Características de un enlace peptídico
pp
• Es un enlace covalente más corto que la
mayoría de los enlaces C - N.
• Posee cierto carácter de
doble enlace.
• Los cuatro átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por C-C y C-N

12. Estructura tridimensional de las proteínas
SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA
Forma
helicoidal
Asociación de
Estructura
varias cadenas
globular
Hoja
Hj
Estructura plegada
primaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
Estructura terciaria
secundaria

13. Estructura primaria de las p
p proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
q
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
Número de
n
20 aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:
126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100
1267650600228229401496703205376 10

14. Estructura primaria de las proteínas
Es la secuencia lineal de Aa De ella va a depender la . La estructura
formación de las restantes primaria o secuencia
( el tipo y el orden) unidos por
estructuras. Cualquier de la proteína está
enlaces peptídicos
peptídicos.
variación en la estructura 1ª regida por el. código,
impedirá la formación del resto genético
NH3 +- Val -Phe- Val COO-
de las estructuras

15. Estructura 2ª
alfa - hélice
Se debe principalmente a la formación
Estructura secundaria
Es el plegamiento espontáneo que de enlaces de quot; puentes de hidrógeno
toma la secuencia de aminoácidos entre los átomos de hidrógeno y
cuando se ha sintetizado en los oxígeno de los enlaces peptídicos de beta plegada.
ribosomas. Dependerá del tipo de aminoácidos próximos entre sí en la
aa que formen la cadena cadena peptídico

16. Estructura 2ª: α -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la α -hélice.

17. Estructura 2ª : conformación β
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Los enlaces de hidrógeno
g
intercatenarios mantienen
unidas las cadenas.
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición
pueden unir de dos paralela
antiparalela
formas distintas.

20. RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA
ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS
La función de las proteínas depende de su conformación.
Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su
molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus.
El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se
va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo.
El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas.
Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la
proteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por
í á l i i fi id d í i
determinados grupos funcionales presentes en el ligando.
La ió
L unión proteína-ligando puede ser i
t í li d d irreversible o reversible.
ibl ibl

22. La conformación de una proteína y por lo tanto su centro
activo y su f
ti función pueden alterarse si se producen
ió d lt i d
cambios en la estructura primaria.
Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido de
ejemplo, falciforme,
una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina,
el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como
g p
consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no
puede transportar convenientemente el oxígeno y los
heritrocitos (glóbulos j ) d i
h it it ( lób l rojos)adquieren f forma d h
de hoz.
Como ya hemos visto la conformación puede también
visto,
alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de
agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.La
g
desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la
proteína no puede ya realizar su función.

23. Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio
espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
La estructura se estabiliza por uniones entre
• Atracciones hidrofóbicas.
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Puentes disulfuro.
disulfuro
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios
dominios.
En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.

24. Enlaces que mantienen la estructura
terciaria de las proteínas

25. Estructura terciaria

26. Estructura Cuaternaria

31. Clasificación de las proteínas: Holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
ALBÚMINAS
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
COLÁGENO
cartílago, hueso, t d
tíl h tendones y córnea.
ó
Realizan transporte de moléculas
o reserva de aminoácidos.
Responsables de la contracción
MIOSINA Y ACTINA
muscular. GLOBULINAS
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea.
HISTONAS Y PROTAMINAS
ELASTINA
Se asocian al ADN permitiendo
Proteína elástica.
su empaquetamiento.
tit

32. Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Cromoproteína Pigmento
hemoglobina
Porfirínicas Grupo hemo o hemino
rodopsina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones

33. Desnaturalización y renaturalización de una
proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROTEÍNA NATIVA
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

34. Ejemplos de heteroproteínas
Inmunoglobulina
Hemoglobina
Lipoproteína plasmática
Retinal
Rodopsina

35. Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
CONTRÁCTIL
Á Actina, miosina, flagelina ...
PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
ESTRUCTURAL
colágeno, elastina...
ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...
HOMEOSTÁTICA Albúmina...