2. PROTEÍNAS * Características Generales : - Además de C, O e H, tienen también N (elemento que por tanto les caracteriza). También pueden tener S, P, Fe y Cu. - Todas son POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS , unidos por enlaces peptídicos. - Son moléculas de enorme tamaño. - Forman más del 50% en peso de la materia viva seca.
5. AMINOÁCIDOS - Aminoácidos Esenciales : no los podemos sintetizar, se incorporan con la dieta. En los autótrofos no hay. - Los animales contienen todos los aa esenciales - Los vegetales no contienen todos los aa esenciales (las vegetales).
7. ENLACE PEPTÍDICO Se establece entre 2 aminoácidos. Es un enlace covalente. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal. Dipéptidos, Tripéptidos,..., Oligopéptidos y Polipéptidos. Animación Enlace Pepitico
12. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de cada proteína es de gran importancia ya que de ella depende su actividad biológica. Tiene carácter jerarquizado: * Estructura Primaria: Es la sucesión de aa que forman la cadena peptídica, empezando por el NH 2 libre y hasta el último COOH
19. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (3) * Estructura Secundaria: Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable y se debe a los giros o plegamientos que sufren debido a la capacidad de rotación del C α. Dos tipos: 1. α-hélice: la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma. La estructura se mantiene gracias a los puentes de H intracatenarios entre el grupo NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del 4º aa.
20. La FERRITINA es la principal proteína almacenadora de hierro en los vertebrados. Se encuentra principalmente en el hígado, bazo, mucosa intestinal y médula ósea . Una proteína con solo hélices
24. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4) 2. Conformación β o Lámina Plegada: Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si estableciendo puentes de H intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace dándole gran estabilidad. Los C α actúan como puntos de plegamiento, quedando los R por encima y por debajo de la lámina.
25. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS * Estructura Terciaria: al alcanzarla ,adquiere su función. Es la forma tridimensional que adopta la proteína en el espacio cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o enrollamientos. Esta estructura en unas proteínas es fibrilar (mantienen la estructura alargada, solo se retuercen ligeramente). Y en otras es globular (se pliega con forma esférica). La estructura se mantiene gracias a varios tipos de enlaces.
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28. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS * Estructura Cuaternaria: Aparece en proteínas con varias cadenas polipeptídicas, y es la forma en que se agrupan para formar una sola molécula proteíca. Se mantiene mediante enlaces débiles. Queratina
39. PROPIEDADES * Solubilidad La proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y la precipitación.
40. PROPIEDADES * Desnaturalización : es la pérdida de la estructura de la proteína, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen. Nunca se rompen los enlaces peptídicos. Se produce por cambios en el pH, calor o salinidad. Pierde su funcionalidad. Si las condiciones que provocan la desnaturalización duran poco o son poco intensas es reversible.
42. Desnaturalización: efecto del pH Mamífero El ácido clorhídrico fabricado por las células parietales del estómago precipita la leche y aumenta su permanencia en el estómago facilitando su digestión
43. Placas amiloides en el cerebro en la enfermedad de Alzheimer Estructura terciaria: Desnaturalización
44. PROPIEDADES * Especificidad : es su propiedad más característica y puede ser de 2 niveles: - De función: una alteración en la secuencia de aa puede alterar la estructura y por tanto la funcionalidad. - De especie: proteínas exclusivas de especies, taxones, individuos...
45. FUNCIONES Debido a su enorme diversidad de estructuras pueden desempeñar muchas funciones.