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PROTEINAS
¿QUE SON LAS PROTEINAS?    Son polímeros formados por pequeñas subunidades denominadas aminoácidos que se unen entre si mediante enlaces pèptidicos. Son macromoléculas. Son los compuestos mas abundantes en la materia viva. A través de ellas se expresa la información genética. Son especificas. Constituidas por C, H, N, O, S, grupo Hem.
ENLACES PÈPTIDICOS    Es la condensación del grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino de otro, en la que se produce una amida y una molécula de agua. La unión de 2 aminoácidos es un dipéptido.
PÈPTIDOS    Es la unión de 2 o mas aminoácidos hasta un máximo de 100 mediante enlaces pèptidicos dan lugar a los péptido. 2 aminoácidos 		Dipèptido.	 3 aminoácidos		Tripèptido. De 4 a 10 aminoácidos		Oligopèptido. De 10 a 100 aminoácidos 	            Polipèptido. A partir de 100 aminoácidos	Proteínas.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS    En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización:  Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.     Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y depende de distintos tipos de interacciones.
ESTRUCTURA PRIMARIA Es el orden o secuencia que siguen los aminoacidos en una proteina.  Es de gran importancia pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcion de ella. La alteracion de la estructura puede cambiar la configuracion general y dar lugar a una proteina diferente.
ESTRUCTURA SECUNDARIA    Es el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional.     La estructura secundaria más común es la hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral.
HELICE ALFA
LAMINA BETA Se origina cuando la molécula adopta un Zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrogeno entre grupos C=O y N-H. Los restos van quedando hacia arriba y hacia abajo.
LAMINA BETA
ESTRUCTURA TERCIARIA    Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional.    Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
Las proteínas con conformación filamentosa tienen función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.
ESTRUCTURA CUATERNARIA Son las proteínas que se componen de dos o más cadenas polipeptídicas, cada una con su estructura primaria, secundaria y terciaria para formar la molécula proteínica biológicamente activa. Su estabilidad depende de los mismos factores que los del nivel terciario.
ENZIMATICA INMUNOLOGICA HORMONAL FUNCIONES RESERVA MOVIMIENTO HOMOEOSTATICA ESTRUCTURAL TRANSPORTE
Proteínas catalíticas: son enzimas que incrementan la velocidad de ciertas reacciones químicas dentro de la célula. Proteínas estructurales: Estas proteínas confieren apoyo estructural. Ej: la colàgena de los tejidos conectivos de los vertebrados. Proteínas contráctiles: Pueden contraerse y relajarse de manera reversible. Ej: la miosina y la actina del tejido muscular. Proteína de defensa natural: Brindan protección al organismo contra sustancias, células y virus extraños. Ej: anticuerpos, interferones en la defensa antiviral.
Proteínas digestivas: Presentes en las secreciones gastrointestinales. Catalizan la  degradación de los alimentos para convertir en sustancias mas sencillas. Ej: tripsina, quimotripsina. Proteínas de transporte: Sirven para llevar una sustancia de un lugar a otro. Ej: hemoglobina transporta oxigeno en la sangre. Proteínas hormonales: Sirven para controlorar las actividades de otros tipos de células. Ej: insulina Proteínas como factores de crecimiento: Estimulan la velocidad del crecimiento y la división celular. Ej: PDGF
LA DESNATURALIZACIÓNDE LASPROTEÍNAS    La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor)

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Las 7 estructuras y funciones clave de las proteínas

  • 2. ¿QUE SON LAS PROTEINAS? Son polímeros formados por pequeñas subunidades denominadas aminoácidos que se unen entre si mediante enlaces pèptidicos. Son macromoléculas. Son los compuestos mas abundantes en la materia viva. A través de ellas se expresa la información genética. Son especificas. Constituidas por C, H, N, O, S, grupo Hem.
  • 3. ENLACES PÈPTIDICOS Es la condensación del grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino de otro, en la que se produce una amida y una molécula de agua. La unión de 2 aminoácidos es un dipéptido.
  • 4.
  • 5.
  • 6.
  • 7. PÈPTIDOS Es la unión de 2 o mas aminoácidos hasta un máximo de 100 mediante enlaces pèptidicos dan lugar a los péptido. 2 aminoácidos Dipèptido. 3 aminoácidos Tripèptido. De 4 a 10 aminoácidos Oligopèptido. De 10 a 100 aminoácidos Polipèptido. A partir de 100 aminoácidos Proteínas.
  • 8. ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización: Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria. Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y depende de distintos tipos de interacciones.
  • 9. ESTRUCTURA PRIMARIA Es el orden o secuencia que siguen los aminoacidos en una proteina. Es de gran importancia pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcion de ella. La alteracion de la estructura puede cambiar la configuracion general y dar lugar a una proteina diferente.
  • 10.
  • 11. ESTRUCTURA SECUNDARIA Es el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional. La estructura secundaria más común es la hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral.
  • 12.
  • 14. LAMINA BETA Se origina cuando la molécula adopta un Zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrogeno entre grupos C=O y N-H. Los restos van quedando hacia arriba y hacia abajo.
  • 16.
  • 17. ESTRUCTURA TERCIARIA Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
  • 18. Las proteínas con conformación filamentosa tienen función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.
  • 19.
  • 20. ESTRUCTURA CUATERNARIA Son las proteínas que se componen de dos o más cadenas polipeptídicas, cada una con su estructura primaria, secundaria y terciaria para formar la molécula proteínica biológicamente activa. Su estabilidad depende de los mismos factores que los del nivel terciario.
  • 21.
  • 22. ENZIMATICA INMUNOLOGICA HORMONAL FUNCIONES RESERVA MOVIMIENTO HOMOEOSTATICA ESTRUCTURAL TRANSPORTE
  • 23. Proteínas catalíticas: son enzimas que incrementan la velocidad de ciertas reacciones químicas dentro de la célula. Proteínas estructurales: Estas proteínas confieren apoyo estructural. Ej: la colàgena de los tejidos conectivos de los vertebrados. Proteínas contráctiles: Pueden contraerse y relajarse de manera reversible. Ej: la miosina y la actina del tejido muscular. Proteína de defensa natural: Brindan protección al organismo contra sustancias, células y virus extraños. Ej: anticuerpos, interferones en la defensa antiviral.
  • 24. Proteínas digestivas: Presentes en las secreciones gastrointestinales. Catalizan la degradación de los alimentos para convertir en sustancias mas sencillas. Ej: tripsina, quimotripsina. Proteínas de transporte: Sirven para llevar una sustancia de un lugar a otro. Ej: hemoglobina transporta oxigeno en la sangre. Proteínas hormonales: Sirven para controlorar las actividades de otros tipos de células. Ej: insulina Proteínas como factores de crecimiento: Estimulan la velocidad del crecimiento y la división celular. Ej: PDGF
  • 25. LA DESNATURALIZACIÓNDE LASPROTEÍNAS La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor)