1. PROTEÍNAS

2. COMPOSICIÓN
 CARBONO
 HIDRÓGENO
 OXIGENO
 NITROGENO
 MAYORIA AZUFRE
 TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIO
Y COBRE

4.  Composición : simples
 conjugadas :
nucleoproteínas, lipoproteínas,
fosfoproteínas, hemoproteínas,
flavoproteínas, metaloproteínas

5.  CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
 Se clasifican en :
 HOMOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
 HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético

6. Estructural
 Como las glucoproteínas que forman parte
de las membranas.
 Las histonas que forman parte de los
cromosomas
 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
Enzimatica
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas
Hormonal
 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropas

7. Defensiva
 Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno
Transporte
 Hemoglobina
 Hemocianina
 Citocromos
Contráctil
 Actina
 Miosina
 Tubulina
Reserva
 Ovoalbúmina, de la clara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche

8.  Conformación : globulares: estructura
terciaria, solubles en agua, funciones
dinámicas
 fibrosas: estructura
secundaria, insolubles en agua, función
estructural

9. aminoácidos
Carbono alfa

10. CLASIFICACIÓN
AMINOÁCIDOS

11. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS
 APOLARES
 POLARES: NEUTROS
 ÁCIDOS: NEGATIVOS
 BÁSICOS : POSITIVOS

14. Prolina

15. Polares neutros

17. Glicina Gly Tirosina Tyr

18. Ácidos

19. Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu

20. Básicos

21. Lisina Lys Arginina Arg Histidina His
Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

22. Aminoácidos esenciales
 Arginina
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptofano
 Valina

23. Aminoácidos no proteicos
 D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D-
glutamato: pared bacterias. También en
anfibios y reptiles.
 Aminoácidos no proteicos . L-ornitina, L-
citrulina (metabolismo urea). Homoserina,
Homocisteina, Taurina
 ácido γ aminobutírico

25. Aminoácidos proteicos
 Hidroxiprolina
 Metil lisina
 Desmosina
 isodesmosina

26. Carga a distintos Ph

27. Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticos
Glicina 2,4 9,8 --
Alanina 2,4 9,9 --
Valina 2,3 9,7 --
Leucina 2,3 9,7 --
Isoleucina 2,3 9,8 --
Metionina 2,1 9,3 --
Prolina 2,0 10,6 --
Fenilalanina 2,2 9,3 --
Triptófano 2,5 9,4 --
Serina 2,2 9,2 --
Treonina 2,1 9,1 --
Cisteína 1,9 10.7 8,4
Tirosina 2,2 9,2 10,5
Asparragina 2,1 8,7 --
Glutamina 2,2 9,1 --
Ácido aspártico 2,0 9,9 3,9
Ácido glutámico 2,1 9,5 4,1
Lisina 2,2 9,1 10,5
Arginina 1,8 9,0 12,5
Histidina 1,8 9,3 6,0

30. Los aminoácidos y

31. pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)
H3O
HOHO
H3O
H2N CH COO
R
H3N CH COO
R
H3N CH COOH
R
AminoácidosPunto isoeléctrico
pH isoeleéctrico
Apolares, polares neutros = 6.0
Polares ácidos = 3
Polares básicos = 9

33. Reacciones

34. Formación amidas
 AMIDAS
 RCOOH + NH3 RCONH2

35. Reacción ninhidrina

36. Formación de esteres
CH2 CH
COO
NH3 Cl
CH2 CH
CO
NH3
OCH3
CH3OH
HCl
Fenil alanina
90%

37. UNIÓN DE AMINOÁCIDOS

39. Características enlace peptídico
 Polar
 Plano
 trans

40. Péptidos de importancia biológica no
proteicos
 Carnosina :músculo
 Glutatión
 Oxitocina
 Bradiquinina
 Vasopresina
 Glucagón
 insulina
 Encefalinas
 Gramicidina
 vallinomicina

41. Reacciones químicas
 Los péptidos y proteínas se pueden
reconocer por la reacción del Biuret.
 Las uniones peptídicas reaccionan con los
iones cúpricos del reactivo en medio alcalino
formando un complejo de color violeta.
 Se necesitan 2 ó más uniones peptídicas
para que se forme el complejo coloreado.


42.  ESTRUCTURA PRIMARIA
 La estructura primaria es la secuencia de
aminoácido de la proteína.
 Nos indica qué aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran.
 La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

44. Estructura Secundaria
 es la disposición espacial regular, repetitiva, que puede
adoptar la cadena polipeptídica,
 generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno
 . En este caso suelen darse dos tipos de enlace:
 alfa Hélice : enlaces intramoleculares con puentes de
hidrógeno entre el primero y el cuarto.
 beta Lámina : las cadenas de péptidos se unen
formando filas paralelas que se estabilizan de manera
intermolecular mediante puentes de hidrógeno.

46. α-hélice
anfipática
Lado
hidrofóbico
Lado polar

48. Estructura colágeno
 Contiene:
 35% glicina
 11% alanina
 12% prolina
 9% hidrixiprolina
 Triple hélice unida por puentes de hidrógeno

49.  Se repite la secuencia
 Gli-X-pro
 Gli-pro-X
 Gli-X-Hypro
 Las tres cadenas se ordenan triple hélice:
 Tropocolágeno

51. Otras proteínas fibrosas
 Elastina: cadenas
unidad por uniones
covalentes a restos de
desmosina y de
isodesmosina

52. N
C
Estructura supersecundaria

55. Estructura Terciaria
 Es la estructura de la mayoría de las proteínas
globulares, aparece a partir de que la hélice se
vuelve a enrollar
 Es una arquitectura tridimensional completa que se
debe a las fuerzas de atracción o repulsión
electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de
Van der Walls, a puentes disulfuro e
INTERACCIONES HIDROFOBICAS

57. Dominios:
se producen varios puntos de
plegamientos, cada unidad de
plegamiento realiza una función
distinta

58.  Estructura Cuaternaria
 Son estructuras de carácter oligomérico, que
están compuestos por varias cadenas
separadas pero entrelazadas en estructura
terciaria.

61. Desnaturalización
 Se llama desnaturalización de las proteínas
a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija

63.  La desnaturalización provoca diversos
efectos en la proteína:
 cambios en las propiedades
hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de
difusión
 una drástica disminución de su
solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie
 pérdida de las propiedades biológicas

64.  Agentes desnaturalizantes
 (1) la polaridad del disolvente
 (2) la fuerza iónica
 (3) el pH
 (4) la temperatura