1. BIOLOGIA A (Profª Lara)
Livro Texto Capítulo 6 (Itens 1 ao 11)
Caderno 2
Aulas 13 a 15
METABOLISMO DE CONSTRUÇÃO I

2.  Componentes fundamentais de todos os seres vivos,
incluindo os vírus.
 Macromoléculas de elevado peso molecular.
 Formadas pela união de dezenas a centenas de
aminoácidos.
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de
vários unidades, chamadas de aminoácidos (mais de
80).

3.  PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS
1) CONSTRUÇÃO
 Papel estrutural nos seres vivos.
 Hialoplasma é composto de água e proteínas.
 A membrana plasmática tem constituição lipoprotéica.
 Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos.
 Actina e miosina são constituintes dos músculos, conferindo
capacidade de contração.
 Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no
cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a
adaptação do animal à vida terrestre.

4. 2) PAPEL ENZIMÁTICO
 Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas do
metabolismo celular.
 Esses catalisadores são chamados de enzimas.
 As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações
biológicas.
 Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as lipases,
as proteases, as carboidrases etc.
Por motivos genéticos, um indivíduo pode ser incapaz de
produzir determinada enzima. Isto pode causar problemas
graves do metabolismo, uma vez que determinadas reações
químicas deixam de acontecer.
IMPORTANTE

5. 3) PAPEL DE DEFESA
 Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.
 São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras
proteínas estranhas (antígenos) ao organismo.
 Constituem uma importante contra a invasão de
microrganismos causadores de doenças.
5) PAPEL HORMONAL
6) PAPEL NUTRICIONAL
7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA
8) PAPEL DE TRANSPORTE

7.  Unidade estrutural das proteínas.
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma
estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo
radical (R).
 Podem ser classificados como:
 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados
 Aminoácidos não essenciais ou naturais: são sintetizados
 AMINOÁCIDOS

9.  ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Grupo Amina: NH2
Carbono Central: Carbono α
Grupo Carboxila: COOH
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos

11.  LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Os aminoácidos se unem por ligações especiais,
chamadas de ligações peptídicas.
Através delas, formam-se:
Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica)
Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas)
Polipeptídeo: até 80 aminoácidos
Proteína: mais de 80 aminoácidos
Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa)
aa1 + aa2= dipeptídeo
aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo

13.  POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS
OUTRAS?
As proteínas podem diferir quanto:
 À quantidade de aminoácidos na cadeia
polipeptídica;
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica;
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).

15.  COMO CONSEGUIMOS AMINOÁCIDOS?
 Ingerimos proteínas de diversas fontes.
 Mas não as utilizamos diretamente em nossas células.
Os seres vivos diferem quanto aos tipos de proteínas que suas
células utilizam.

16. COMO AS PROTEÍNAS DA CARNE DE VACA SÃO TRANSFORMADAS
EM PROTEÍNAS HUMANAS?
 A proteína da carne de vaca é digerida em aminoácidos.
 Os aminoácidos passam para o sangue e são distribuídos às
células.
 No interior das células, os aminoácidos ligam-se uma ao outro,
na sequência adequada para formar as proteínas específicas de
nossas células.
 Essa síntese proteica é determinada geneticamente e ocorre em
estruturas chamadas ribossomos.

17.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA
 Sequência linear de aminoácidos que compõem proteína.
 Definida pelo código genético presente no DNA de cada
espécie)
 É o “número de identidade” da proteína.

18. Hemoglobina
 Formada por 4 cadeias
polipeptídicas interligadas, contendo
574 aminoácidos.
 Presente nas hemácias (glóbulos
vermelhos).
 Contém em sua estrutura química o
elemento ferro (grupamento
prostético heme)
 Ligação ao oxigênio e transporte do
mesmo pelas células sanguíneas.
 Uma mutação em um único
aminoácido da cadeia da hemoglobina
causa uma doença genética chamada
de anemia falciforme.

19. Hemoglobina e a Anemia Falciforme
 Indivíduo afetado possui
hemácias em forma de
foice.
 Deficiência na circulação
dessas células e no
transporte de oxigênio.
 Viscosidade sanguínea,
aglomeração celular,
coágulos, dores agudas,
necessidade constante de
transfusões sanguíneas.

20.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 Ocorre quando as cadeias
polipeptídicas enrolam-se em
forma de hélice.
 Pontes de hidrogênio ligam
os átomos de H, e de O dos
aminoácidos em intervalos
regulares.
É o “fio do telefone
enrolado”.

21.  A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA
 Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária
dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de
enxofre.
 Define a forma tridimensional, espacial da proteína.
 Está diretamente relacionada com as funções biológicas
exercidas pela proteína.
É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo”.

22.  AS ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS

24. I) A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA)
NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA
TERCIÁRIA).
II) A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE
A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE
SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA).
IMPORTANTE

25. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA
 A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da
proteína, modificando assim a sua estrutura espacial,
tridimensional.
 Pode ser reversível ou não.
 Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função
da proteína.
 Obs: Não há alteração da
sequência de aminoácidos
(estrutura primária) da proteína.
Ex.: clara do ovo aquecida

26. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA