1. IVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA
CUERPO ACADÉMICO: SALUD COMUNITARIA
Metabolismo de las proteínas
MC. Gisela Ponce y Ponce de León
UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA
DOCTORADO EN CIENCIAS DE LA SALUD
Tópicos Selectos de Bioquímica I

2. Metabolismo de las proteínas
• La digestión intestinal de las proteínas de la dieta y la
degradación de las proteínas endógenas suministra los
aa’s adecuados para las células.
• Muchas proteínas celulares se degradan y resintetizan
constantemente en respuesta a las necesidades
metabólicas constantes.
• La vida media de las proteínas varia, desde minutos
hasta semanas o más.

3. Digestión de las proteínas
¿Cómo se lleva a cabo la digestión de las
proteínas?

4. Digestión de las proteínas
• A través de un proceso de hidrólisis se degradan de
polinpéptidos, tripéptidos y dipéptidos y finalmente a
aminoácidos.
• Las proteínas ingeridas deben de ser transformadas por
acción enzimática en aa’s para poder ser absorbidas por el
organismo.

5. Digestión de las proteínas
Digestión gástrica:
• La digestión de proteínas comienza
en el estómago, la entrada de
proteínas al estómago estimula la
secreción de gastrina, la cual a su
vez estimula la formación de HCl.
• Se desnaturalizan a pHs ácidos, lo
cual ocasiona que la hidrólisis de
proteína sea más accesible.
• El HCl activa el precursor inactivo
de la pepsina, el pepsinógeno y
provoca, a nivel del duodeno, la
excreción de secretina, sustancia
que provoca el flujo del jugo
pancreático.

6. Digestión intestinal
• La Secretina o la colecistoquinina,
hormona reguladora de la secreción del
jugo pancreático. El cual contiene las
siguientes enzimas :
A. Tripsina: se excreta como el precursor
inactivo o tripsinógeno, activado por la
enzima enteroquinasa. (arginina y lisisna).
B. Quimotripsina: es producida en forma
de quimotripsinógeno inactivo, activado
por la tripsina. Interviene de preferencia
los enlaces peptídicos de la tirosina, la
fenilalanina, el triptófano y la metionina.
C. Elastasa: es una enzima encargada de la
degradación de las fibras elásticas.
D. Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa
capaz de hidrolizar el ultimo enlace
peptídico del extremo de la cadena que
tiene el carboxilo libre; tiene mayor
actividad cuando el residuo del
aminoácido es fenilalanina, triptófano,
tirosina o leucina.

7. Digestión intestinal
• Las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una
fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta última convierte
específicamente el tripsinógeno en tripsina.
• Las proteínas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al
interior de las células, como oligopéptidos donde, por acción de un conjunto
de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten en
aminoácidos.
• Las peptidasas son específicamente, tripéptidasas y dipéptidasas que
fragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos
componentes.

8. Absorción intestinal
• Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal,
por medio de transporte activo dependientes de sodio, hay varios
transportadores de aminoácidos distintos específicos por la naturaleza
de la cadena lateral (Grande o pequeña, neutra, acida o básica).
• Los diversos aminoácidos transportados compiten entre si por la
absorción y por la captación hacia los tejidos.
• Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células
de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan hacia aminoácidos libres,
que siguen hacia la vena porta hepática.

9. ¿Cuál es el destino de los aminoácidos
absorbidos que pasaron a la sangre?

10. Destino de los aminoácidos
• Los aa’s pueden tener diferentes alternativas
metabólicas.
• Este conjunto de aa’s libres conforman un “fondo
común o pool”, al cual se recurre para:
a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.
b) Síntesis de compuestos no proteicos de importancia
fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.

11. SíntesisProteínasendógenasyexógenas
aa’s
Nuevas
proteínas
Funciones
específicas
No se
almacenan
No se
excretan
Eliminan
grupo
amino
Ciclo
de la
urea
Esqueleto
carbonado
(intermedia
rio metab)
Ciclo
de
Krebs
Urea
Glucosa
Glucógeno
Acetil CoA
Acetaacteil CoaA
Piruvato

12. Degradación
Degradación de
las proteínas
celulares
Proceso
continuo
•Para eliminar proteínas
defectuosas
•Para eliminar proteínas
dañadas
•Para activar o inhibir
una vía de señalización

13. Degradación
¿Cómo puede distinguir una célula las
proteínas que hay que degradar?

14. Degradación
• A través de una proteína monomérica (76 residuos)
llamada Ubiquitina (ubicuidad y abundancia), la cual
marca a las proteínas que se van a degradar.
• De esta manera, marca a las proteínas para su
destrucción.

15. Degradación
¿Cómo identifica la ubiquitina a las
proteínas para su destrucción?

16. Degradación
• A través de señales:
1. Residuo amino terminal = regla de la N-terminal.
2. Cajas de destrucción de ciclina = secuencia de
aa’s como prolina, ac. glutamico, serina, treonina
(PEST).

17. Degradación
¿Ya que la ubiquitina marca a proteínas,
que sigue?

18. Degradación
• Proteosoma 26S (un
gran complejo de
proteasas) digiere a las
proteínas ubiquitinadas.
• Posteriormente esta
proteasa recupera la
ubiquitina que
posteriormente se
recicla.

19. Metabolismo de los aminoácidos
• Los aa’s, no se almacenan en el organismo.
• Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación
de proteínas corporales, es decir el balance entre anabolismo y
catabolismo (balance nitrogenado).
Catabolismo:
• Debido a que no hay compuestos nitrogenados en las vías de
transducción de energía, se debe de eliminar el grupo amino.
• La degradación se inicia por procesos que separan el grupo a amino.
• Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia
(transaminación) o de separación del grupo amino (desaminación)

20. Transaminación
• Es la transferencia reversible de un grupo amino a un a cetoácido, catalizada por
una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor.
• El aa’s se convierte en a cetoácido y el a cetoácido a a cetaglutaradto y este en el
aminoácido correspondiente. (glutamato)
• Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un a cetoácido para formar
otro aminoácido.

21. Transaminación
• El grupo amino del glutamato se puede transferir al
oxalacetato en una segunda reacción de
transaminación y produce aspartato y regenera el a
cetoglutarato.

22. Transaminación
• Todos los aa’s, excepto lisina
y treonina, participan en
reacciones de
“transaminación” con
piruvato, oxalacetato o
acetoglutarato.
• Los grupos amino
provenientes de la mayoría
de los aa’s van a formar:
glutamato y aspartato.

23. ¿Cómo se excreta el exceso de Nitrógeno que
surge de la degradación metabólica de los
aa’s?

24. Ciclo de la Urea
• A través del:
Ciclo de la urea
Urea es la principal
forma de desechos
Se produce en el
Hígado
Se transporta en la
sangre a los riñones
Se elimina por la
orina
Consta de cinco reacciones, 2 en la mitocondria y 3 restante en
el citoplasma, dando como producto final la urea.

25. Ciclo de la Urea
• Consta de cinco reacciones, 2 en la
mitocondria y 3 restante en el citoplasma,
dando como producto final la urea.
• Una pequeña parte se dirige al Intestino y
mediante ala acción de ureasas bacterianas la
hidrolizan hasta CO2 y amonio, que se excreta
parcialmente por las heces.

26. Ciclo de la Urea

27. Ciclo de la Urea
Formación
de Carbomil
fosfato
Formación
de
Citrulina
Síntesis de
Argininosucci
nato
Catabolismo
del
Argininosucci
nato
Conversión
de la
Arginina en
Ornitina y
Urea

28. Ciclo de la Urea
• El desdoblamiento de dos moléculas de ATP determinan la formación del
Carbamil fosfato, reacción catalizada por la Carbamil fosfato sintetasa 1
que requiere N-acetil-Glutamato para funcionar.

29. Ciclo de la Urea
La formación de la Citrulina es catalizada por la Ornitina
Transcarbamilasa a partir de la Ornitina Carbamil fosfato, la
liberación de un enlace fosfato del grupo Carbamil fosfato
dirige la reacción hacia delante formándose la Citrulina, la cual
sale de la mitocondria al citoplasma donde siguen las siguientes
reacciones.

30. Ciclo de la Urea
• La Citrulina se condensa con el Aspartato para formar
Arginina succinato , esta reacción es catalizada por la
Argininosuccinato sintasa, y es dirigida por hidrólisis
de ATP hasta AMP mas fosfato.
• El Nitrógeno que da el Aspartato formara parte de la
urea.

31. Ciclo de la Urea
• El Arginino succinato se convierte en Arginina y
Fumarato por parte de la Arginino succinato liasa.

32. Ciclo de la Urea
• El Fumarato liberado en
esta reacción se hidrata a
Malato, el cual sirve de
enlace con varias rutas
metabólicas por ejem.
Puede entrar de nuevo a la
mitocondria para seguir la
ruta del Ac. Cítrico, o
puede oxidarse como
Oxalacetato como sustrato
en trasaminación.

33. Ciclo de la Urea
• La Arginina producida en esta reacción como
precursor directo del ciclo de la urea.

34. Ciclo de la Urea
En la ultima reacción del ciclo se libera Arginina y Ornitina.
La Arginina producida en esta reacción junto con Ornitina (reacción exclusiva del
hígado ya que solo este cuenta con la enzima Argininaza capaz de catalizar la
liberación de urea).

35. Ciclo de la Urea
• La Ornitina liberada
en esta reacción
regresa a la
mitocondria para
seguir el ciclo de
nuevo.

36. Ciclo de la Urea

37. ¿Cuál es el destino de los esqueletos carbonados
de los aa’s después de la eliminación del
grupo a-amino?

38. • Estos se transforman en los principales intermediarios
metabólicos que puedan convertirse en glucosa o bien
oxidares en el ciclo del acido cítrico.
• Los esqueletos carbonados se catalizan a solo 7 moléculas:
• Acetil coA
• AcetacetilCoA
• Piruvato
• a-cetoglutarato
• Succinil-CoA
• Fumarato
• Oxalacetato.
Cetogénicos
Glucogénicos
Cuerpos cetónicos
Ácidos grasos
Leusina
Lisina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Tirosina

39. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos

40. Biosíntesis
• Los aa’s esenciales no pueden ser producidos
por el organismo.
• Sí puede biosintetizarse el acetoácido
correspondiente, entonces el organismo
producirá dicho aminoácido por
transaminación.

41. Aminas
Aminas de importancia biológica
• Histamina
• Acido g-aminobutírico (GABA)
• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)
• Hormona Tiroidea
• Melatonina
• Serotonina
• Creatina
• Melanina

42. Referencias bibliográficas
• Murray Roberth K. Granner Daryl K. Rodwel Victor W. Harper Bioquímica
ilustrada. 17a edición, Manual Moderno, 2007.
• Juan José Hicks Gómez. Bioquímica, segunda edición, editorial Mc Graw
Hill, 2007.
• Berg Jeremy M. Tymoczko Johon L. Stryer Lubert. Bioquímica, sexta
edición, editorial Reverté, 2008.
• Voet. Voet. Pratt. Fundamentos de Bioquímica, la vida a nivel molecular,
segunda edición, editorial Panamericana, 2008.
• McKee Trudy. McKee James R. Bioquímica, las bases moleculares de la
vida, cuarta edición, editorial Mc Graw Hill, 2009.

43. FIN