Estructura de proteínas y aminoácidos

Unidad I
ALL YOU NEED TO KNOW
BY
BR. CARLOS PEDROZA

Universidad Central de Venezuela
Facultad de Medicina
Escuela “José María Vargas”
Cátedra de Bioquímica

PROTEÍNAS y AMINOÁCIDOS
Estructura y Propiedades

Br. Carlos Pedroza
Unidad I

Estructura de Proteínas y
Aminoácidos
ALL YOU NEED TO KNOW
BY
BR. CARLOS PEDROZA

Esquema

Métodos de
Aminoácidos Proteínas
Separación

Material elaborado por el Br. Carlos Pedroza

Esquema
Aminoácidos

Nomenclatura,
Importancia Estructura
Esteroisomería clasificación y
Biológica general
abreviaciones

Curva de Ionización de
Enlace Índice de
titulación de los los
peptídico Hidrofobicidad
Aminoácidos Aminoácidos


Importancia Biológica
Péptidos – Proteínas
Pro Pro
Met Pro
Gly Lys
Ala Ala
Gly Ser
Cys Phe
Gln Arg
Pro Tyr
Pro Pro


Transportadores de NH3


Intermediarios Metabólicos

Arginina
Ciclo de la
Citrulina
Urea
Ornitina


Precursores

Glucosa
Hemo
Cetoácidos
Nucleótidos


Precursores
Neurotransmisores

Glutamato
Aspartato
Glicina

Precursores
Neurotransmisores
Fosfolípidos


Estructura General
Hidrógeno Cadena Lateral
Varía en estructura, tamaño y carga
eléctrica

Influyen en su solubilidad en agua

Grupo amino Grupo carboxilo

Estructura General

1.- Carbono

2.- Grupo Amino

3.- Grupo Carboxilo

4.- Hidrógeno

5.- Cadena Lateral


Características Generales



His Val
Met Ile

300 20
Gly Tyr
Ala Leu
Glu Trp
Arg Lys
Aminoácidos Aminoácidos Gln Thr
Asn Phe
Cys Ser
Asp Pro


Isómeros

“Moléculas con la misma fórmula
molecular pero con distinta fórmula
estructural o con diferente disposición
espacial”


Isómeros


Isómeros

COO- COO-

CH CH

CH HC

COO- COO-

Maleato (Cis) Fumarato (Trans)


Isómeros

H COO- -OOC H

C C

C C

H COO- H COO-

Maleato (Cis) Fumarato (Trans)
C4H2O4 C4H2O4


Isomería

Estructural Espacial

“Presentan los mismos
“Presentan los mismos
átomos pero enlazados
átomos y difieren en el
covalentemente con
orden en que se enlazan a
diferente orientación
la molécula”
espacial”


Isomería

Estructural Espacial
De cadena Conformacional
De posición Eclipsada
Alternada
De función
Configuracional
Geométrica (Trans y Cis)
Óptica → Carbono quiral
Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Estructural
De cadena
De posición
De función


Isomería

Estructural CH3 CH2 CH2 CH3
De cadena Butano
C4H10
De posición
De función CH3

CH3 CH CH3
= Fórmula molecular
≠Representación de la cadena Metil-propano
C4H10


Isomería

Estructural OH
De cadena
CH2 CH2 CH3
De posición 1-Propanol
C3H8O
De función
OH

= Fórmula molecular CH3 CH CH3
≠Posición del grupo funcional
2-Propanol
C3H8O

Isomería

Estructural
Interconversiones
De cadena Cicloalcanos ↔ Alquenos
De posición Cicloalquenos ↔ Alquinos
Aldehído ↔ Cetona
De función Alcohol ↔ Éter
Ácido carboxílico ↔ Éster

= Fórmula molecular
≠ Tipo de compuesto


Isomería

Estructural
De cadena
De posición
De función

= Fórmula molecular D-Gliceraldehído Dihidroxiacetona
≠ Tipo de compuesto Aldosa Cetosa
C3H6O3 C3H6O3


Isomería

Estructural CH3 CH2 OH
De cadena Etanol
C2H6O
De posición
De función
CH3 O CH3
= Fórmula molecular Dimetil éter
≠ Tipo de compuesto C2H6O


Isomería

Espacial
Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional

Isomería

Espacial
“Tipo de disposición espacial
de ciertos grupos químicos, Conformacional
por rotación alrededor de un Eclipsada
enlace simple. Alternada
Configuracional
Su interconversión NO
requiere de ruptura de enlaces Óptica → Carbono quiral
covalentes” Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

Vista Lateral Espacial
Representación en caballete
Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional
Etano Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
C2H6 Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Proyección de Newman Espacial
Disposición Eclipsada
Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional
Etano Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
C2H6 Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Proyección de Newman Espacial
Disposición Alternada
Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional
Etano Enantiómeros y Diasteroisómeros
C2H6

Isomería

“Los cambios Espacial
conformacionales buscan la Conformacional
disposición de menor energía Eclipsada
libre de Gibbs.
Alternada
Permiten a las biomoléculas
(como las proteínas) plegarse Configuracional
hasta alcanzar la Geométrica (Trans y Cis)
conformación más estable (de Óptica → Carbono quiral
menor energía libre)” Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Espacial
“Tipo de disposición espacial
de ciertos grupos químicos, Conformacional
alrededor de un doble enlace o Eclipsada
de un carbono quiral. Alternada
Configuracional
Su interconversión requiere
de ruptura de enlaces Óptica → Carbono quiral
covalentes” Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

Espacial
-OOC H H COO-
Conformacional
C C Eclipsada
C C Alternada
Configuracional
H COO- H COO-
Fumarato (Trans) Maleato (Cis) Óptica → Carbono quiral
C4H2O4 C4H2O4 Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

Espacial
Conformacional
H O
C Eclipsada
Alternada
H C OH
Configuracional
CH3 Geométrica (Trans y Cis)
2-Hidroxi-Propanal Óptica → Carbono quiral
C3H6O2 Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

Carbono Espacial
asimétrico Conformacional
Eclipsada
“Es aquel carbono Alternada
unido, por enlaces Configuracional
simples, a cuatro Geométrica (Trans y Cis)
grupos sustituyentes Óptica → Carbono quiral
diferentes entre sí” Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

“Existen moléculas que Espacial
coinciden en todas sus Conformacional
propiedades excepto en Eclipsada
su capacidad de desviar
Alternada
el plano de luz
polarizada. Configuracional
Son los llamados Óptica → Carbono quiral
Isómeros ópticos”. Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería
Isómeros Ópticos del Ácido Láctico

Nombre
Ácido (+)
láctico
Ácido (-)
láctico
Espacial
Conformacional
Estructura
Eclipsada
Punto de fusión 26oC 26oC Alternada
Densidad (25o) 1,248 1,248
Solubilidad en agua ∞ ∞
Configuracional
Solubilidad en alcohol ∞ ∞
pKa 3,86 3,86 Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
[ ]D25 +3,8 -3,8 Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Dextrorrotatorios y Levorrotatorios Espacial
Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional

Isomería

Conformacional
Fuente de luz Luz no Filtro Tubo de muestraEclipsada
Filtro
blanca polarizada polarizador polarizador
Alternada
Configuracional
Plano de luz Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
polarizada Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Levorrotatorio
(l) ó (-)
Conformacional
Dextrorrotatorio Eclipsada
(d) ó (+) Alternada
Configuracional

Isomería

Enantiómeros y Diasteroisómeros Espacial
Conformacional
Eclipsada

¿Por qué sucede Alternada
Configuracional
esto? Geométrica (Trans y Cis)

Isomería

Conformacional
Plano de Simetría
Eclipsada
“El que divide una figura o un Alternada
cuerpo en dos partes iguales, de Configuracional
tal modo que cada una de ellas Geométrica (Trans y Cis)
es la imagen especular de la Óptica → Carbono quiral
otra” Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

Conformacional
Eclipsada
Alternada
Configuracional

Isomería

Isómeros ópticos, Conformacional
Enantiómeros o Eclipsada
Enantiomorfos Alternada

“Aquellos compuestos que
Configuracional
carecen de plano de simetría y Geométrica (Trans y Cis)
que son simétricos entre sí o Óptica → Carbono quiral
imágenes especulares entre sí” Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Conformacional
¿Y si hay más Eclipsada
Alternada
de un carbono Configuracional

asimétrico?

Isomería

Conformacional
Eclipsada

Número de =
2 n Alternada
Configuracional
estereoisómeros
n → Número de carbonos asimétricos Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería
Enantiómeros

Diasteroisómeros
CH3 CH3 CHConformacional 3
3 CH
Eclipsada
X C H H C X X C H H C X
Alternada
Y C H H C Y H C Y Y C H
Configuracional
CH3 CH3 CH3Geométrica (Trans y Cis)
CH3

Isomería

Conformacional
Enantiómero
Isómeros espaciales que son Eclipsada
imágenes especulares entre sí Alternada
Diasteroisómero Configuracional
Isómeros espaciales que NO son
imágenes especulares entre sí Geométrica (Trans y Cis)

Isomería

Conformacional
Iguales características
Eclipsada
Enantiómeros
físicas y químicas Alternada
Diferentes
Diasteroisómeros características físicas y Configuracional
químicas

Isomería

Nomenclatura de los Isómeros Ópticos Espacial
Cuando sólo hay un Conformacional
carbono asimétrico Eclipsada
Nomenclatura D-L
Alternada
Proyección de Fischer.
Configuracional
Cuando hay uno o más
carbonos asimétricos Óptica → Carbono quiral
Nomenclatura R-S Dextrorrotatorios y Levorrotatorios
Convención CIP Enantiómeros y Diasteroisómeros

Isomería

Espacial
1º.- La cadena carbonada se sitúa en Conformacional
vertical, con las valencias que la integran en
dirección a la parte posterior del plano.
Eclipsada
2º.- La cadena se orienta con la parte Alternada
más oxidada hacia arriba y la más reducida
hacia abajo.
Configuracional
3º.- Las valencias que no integran la Geométrica (Trans y Cis)
cadena carbonada resultan horizontales y Óptica → Carbono quiral
dirigidas hacia la parte anterior del plano. Dextrorrotatorios y Levorrotatorios

Isomería

¡Ten cuidado!
Conformacional
¡Nomenclatura D-L ≠ Rotación específica (+) (-)!
Eclipsada
Alternada
Configuracional


Isomería

¡Recuerda siempre!
Conformacional
Eclipsada
Todos los aminoácidos que constituyen a las
Alternada

proteínas son: Configuracional
-aminoácidos L-aminoácidos


Abreviaciones

Alanine Ala A Glycine Gly G Proline Pro P

Arginine Arg R Histidine His H Serine Ser S

Asparagine Asn N Isoleucine Ile I Threonine Thr T

Aspartic Acid Asp D Leucine Leu L Tryptophan Trp W

Cysteine Cys C Lysine Lys K Tyrosine Tyr Y

Glutamine Gln Q Methionine Met M Valine Val V

Glutamic Acid Glu E Phenylalanine Phe F


Clasificación

Esencial No Esencial
Arginine Alanine
Histidine Asparagine
Isoleucine Aspartate
Leucine Cysteine
Lysine Glutamate
Methionine Glutamine
Phenylalanine Glycine
Threonine Proline
Tryptophan Serine
Valine Tyrosine


Clasificación
Alifáticos Sin Carga
- No polares - Aromáticos - Polares -
Glycine - No polares - Serine
Alanine Phenylalanine Threonine
Proline Tyrosine Cysteine
Valine Tryptophan Asparagine
Leucine Glutamine
Isoleucine
Methionine
Carga Negativa Carga Positiva
- Ácidos - - Básicos -
Aspartato Lysine
Glutamato Histidine
Arginine

Clasificación de los Aminoácidos


Aminoácidos no comunes


Ionización de los Aminoácidos
COOH COO- COO-
+H C H +H C H C H
3N 3N H2N

R R R

Zwitterión Anfótero
“Molécula eléctricamente
neutra, pero que presenta cargas “Se dice de las moléculas
parciales positivas y negativas que pueden reaccionar
en átomos diferentes de su
como ácido o como base”.
estructura”

COOH COO- COO-
+H C H +H C H C H
3N 3N H2N

R R R

Forma no iónica Zwitterión



2 7 12
Ácido Base
↑[H+] → ↑[Formas protonadas] ↓[H+] → ↑[Formas no protonadas]

pH = -log[H+]


pKa del Grupo Carboxilo

COO- [COOH] =[COO-]
pKa del Grupo Amino

+H N C H [NH3+]=[NH2]
3
pKa del Grupo R
Aminoácidos [COOH] =[COO-]
R Básicos (lisina, histidina y
arginina), Ácidos
[NH3+]=[NH2]
(aspartato y glutamato) y
[OH] = [O-]
Tirosina y Cisteína [SH] = [S-]


COOH COO- COO-
+H +H +H
3N C H 3N C H 3N C H

R R R

R-NH3
α-COOH R-COOH α-NH3



α-COOH α-NH3+ Side

COO- group group Chain

+H N C H
3

R


Curva de titulación de los Aminoácidos

pH = pKa + log[Forma desprotonada]
[Forma protonada]

[Forma desprotonadapKaForma protonada]
]=[
pH donde el ácido está parcialmente disociado
pH = pK
[Forma desprotonada]=[Forma protonada]


Ecuación de Henderson-Hasselbach



COOH COO- COO-
+H +H +H
3N C H 3N C H 3N C H

R R R

R-NH3
α-COOH R-COOH α-NH3


Punto isoeléctrico


Punto isoeléctrico

pK (1)  pK (1)
pI 
2


pK1 → 2,34
pK2 →9,60


pK1 → 2,34 pI 
pK1  pK 2
pK2 →9,60 2


pK1 → 2,34 pI 
pK1  pK 2
 5,97
pK2 →9,60 2


pK1 → 2,34
pK2 →9,60

pI → 5,97



pK1 → 2,19
pKR →4,25
pK2 →9,67


pK1 → 2,19
pK1  pK R
pKR →4,25 pI 
2
pK2 →9,67


pK1 → 2,19
pK1  pK R
pKR →4,25 pI   3,22
2
pK2 →9,67


pK1 → 2,19
pKR →4,25
pK2 →9,67

pI → 3,22



pK1 → 1,82
pKR →6,00
pK2 →9,17


pK1 → 1,82
pK R  pK 2
pKR →6,00 pI 
2
pK2 →9,17


pK1 → 1,82
pK R  pK 2
pKR →6,00 pI   7,58
2
pK2 →9,17


pK1 → 1,82
pKR →6,00
pK2 →9,17

pI → 7,58


Índice de Hidrofobicidad

Hidrofílico Hidrofóbico
-3 -2 -1 0 1 2 3


Enlace Peptídico

Reacción de
Condensación
“Reacción orgánica en la cual
dos moléculas se combinan
con eliminación de moléculas
de agua”


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
2. Posee “resonancia”


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
3. Carácter Polar


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
3. Carácter Polar
4. Conformación Trans


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
3. Carácter Polar
5. Rígida


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
3. Carácter Polar
5. Rígida
6. Más corto


Enlace Peptídico

Características

1. Tipo Amida
3. Carácter Polar
5. Rígida
6. Más corto
7. Puentes de H2

Enlace Peptídico


Esquema
Proteínas

Características Niveles
Generales Estructurales

Estructura de
Clasificación algunas proteínas
de importancia
biológica


Oligopéptidos (<15 aa)
Polipéptidos (15-100 aa)
Proteínas (>100 aa)



Vasopresina

Glutation
Troponina C

Insulina

GramicidinaS


Algunas funciones de las proteínas
Enzimas [...]
Transporte Hemoglobina, lipoproteínas
Nutrientes Ovoalbúmina, caseína
De Reserva Ferritina
Contráctiles Actina, miosina, tubulina
Estructurales Colágeno, queratinas
Defensa Ig, trombina, veneno de serpientes
Reguladoras Hormonas
Otras funciones Anticongelantes, monelina


Constituyentes
5.000 → 1.000.000
H, C, N, D, S
Daltons
(Zn, Fe, Cu, P)



“Una secuencia primaria sólo puede adoptar una (o
muy pocas) conformaciones en el espacio”

Mayor estabilidad → Mínima cantidad de energía libre (G)
Restricción de movimiento del enlace peptídico
Características de los grupos R


Propiedades

Solubilidad
Especificidad
Capacidad Amortiguadora
Presión Coloidosmótica o Presión Oncótica
Precipitación Selectiva
Desnaturalización y Renaturalización

Propiedades

Desnaturalización y Renaturalización
Proteína Desnaturalización Proteína
Desnaturalizada Renaturalización Nativa
Proteína Desnaturalizada ↔ Proteína Nativa
Irregular, variable, abierta Regular compacta
Ausencia de estructura secundaria Presencia de estructura secundaria
Pocos enlaces intramoleculares Abundancia de enlaces intramoleculares
Residuos hidrofóbicos expuestos Residuos hidrofóbicos no expuestos
Enlaces disulfuros reducidos Enlaces disulfuros oxidados
Catalíticamente inactivos Catalíticamente activos

Clasificación

Según su composición
Según el número de subunidades
Según su estructura
Según su función


Clasificación

Simples Conjugadas

Clasificación
Clase Grupo prostético Ejemplo
Lipoproteína Lípidos [...]
Glucoproteína Glúcidos Inmunoglobulina G
Fosfoproteína Grupos fosfatos Caseína de la leche
Hemoproteína Hemo (ferroporfirina) Hemoglobina
Flavoproteína Nucleótidos de flavina Succinato deshidrogenasa
Hierro Ferritina
Zinc Alcohol deshidrogenasa
Metaloproteínas Calcio Calmodulina
Molibdeno Dinitrogenasa
Cobre Plastocianina


Clasificación
Según el número de subunidades

Monomérica Multimérica

Clasificación
Según su estructura

Fibrosas Globulares

Clasificación
Según su función

Estructurales Dinámicas

Niveles estructurales



Niveles de Organización de las
Proteínas


Estructura Primaria


Estructura Primaria
La estructura primaria determina la estructura secundaria, terciaria (y cuaternaria) de las proteínas

Se encuentran en la región interna de las proteínas o interaccionando con alguna otra
Hidrófobos
región hidrofóbica, evitando el contacto con el agua→ Cremalleras de leucina, bolsillos
(Alifáticos y Aromáticos)
hidrófobos, alfa hélices hidrófobas. Tirosina y el triptófano.

Polares Se ubican en la superficie proteica en contacto con el agua, iones y otras moléculas
(Sin carga, ácidos y básicos) polares. Posibilitan la solubilidad de la proteína en el medio acuoso.

Puede oxidarse para formar puentes disulfuro (-S-S-) con una segunda cisteína ubicada
Cisteína
en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente → Mayor estabilidad.

Puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína o ser un factor
Glicina
desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento

Permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la
Prolina
posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena.

Estructura Primaria
1 A A S X D X S L V E V H X X V F I V P P X I L Q A V V S I A
31 T T R X D D X D S A A A S I P M V P G W V L K Q V X G S Q A
61 G S F L A I V M G G G D L E V I L I X L A G Y Q E S S I X A
91 S R S L A A S M X T T A I P S D L W G N X A X S N A A F S S
121 X E F S S X A G S V P L G F T F X E A G A K E X V I K G Q I
151 T X Q A X A F S L A X L X K L I S A M X N A X F P A G D X X
181 X X V A D I X D S H G I L X X V N Y T D A X I K M G I I F G
211 S G V N A A Y W C D S T X I A D A A D A G X X G G A G X M X
241 V C C X Q D S F R K A F P S L P Q I X Y X X T L N X X S P X
271 A X K T F E K N S X A K N X G Q S L R D V L M X Y K X X G Q
301 X H X X X A X D F X A A N V E N S S Y P A K I Q K L P H F D
331 L R X X X D L F X G D Q G I A X K T X M K X V V R R X L F L
361 I A A Y A F R L V V C X I X A I C Q K K G Y S S G H I A A X
Saccharomyces cerevisiae
391 G S X R D Y S G F S X N S A T X N X N I Y G W P Q S A X X S
421 K P I X I T P A I D G E G A A X X V I X S I A S S Q X X X A
451 X X S A X X A

Estructura Primaria
Nº de posibilidades de secuencias
Tripéptido 3! 6 secuencias

Péptido de 20aa 20! 2,43 x 1018 secuencias


1 Met Asn Leu
2 Met Leu Asn
3 Asn Leu Met
4 Asn Met Leu
5 Leu Asn Met
6 Leu Met Asn

Estructura Primaria
Nº de posibilidades de secuencias
Tripéptido 3! 6 secuencias



Patologías por alteración de la estructura primaria
Anemia falciforme Hemoglobina
Hipercolesterolemia Receptor LDL
Porfirias Enzimas del metabolismo del hemo
Síndrome Lesh-Nyham Hipoxantina fosforribosil transferasa
Gota Xantina oxidasa


Estructura Secundaria

“Arreglo espacial de los residuos Hélice α
de AA adyacentes en una cadena Laminas β
polipeptídica que se repite de Giros β
forma regular dando origen a una Estructuras
estructura periódica” supersecundarias

Hélice α


Hélice α

Estabiliza Desestabilizan
1. Puentes de hidrógeno
intracatenarios paralelos al eje
1. Grupos R voluminosos
entre el oxígeno carbonilo y el
2. Secuencias con densidad de
hidrógeno de la amida del cuarto
carga del mismo signo
residuo
3. Glicina y prolina
2. Aminoácidos polares
3. Interacciones de van der Waals


Lámina u hoja β plegada


Hélice α y Lámina u hoja β plegada
Características Hélice α Lámina u hoja β plegada
Forma Hélice Cadena extendida o zig-zag
Disposición de las cadenas
Hacia el exterior Alternados
laterales

Enlaces de hidrógeno Intracatenarios (cada 4 aminoácidos) Intercatenarios

-Puentes de hidrógeno
Fuerzas que la estabilizan -Aminoácidos polares -Grupos R pequeños
-Interacciones de van der Waals

-Grupos R voluminosos
-Grupos R voluminosos
-Secuencias con densidad de carga del
Fuerzas que la desestabilizan -Secuencias con densidad de carga del
mismo signo
mismo signo
-Glicina y prolina


Giros o codos β


Aminoácidos


Estructuras supersecundarias

Unidades βαβ Meandro β Unidades αα Barril β Llave Griega



Staphylococcus aureus



Dedos de Zinc Cremalleras de Leucina


Estructura Terciaria



Lisozima


Chymotrypsin inhibitor 2


Tipo Interacción Definición
Interacción electroestática entre grupos con
Iónica
carga
N Covalentes (Débiles)

Repulsión de las cadenas laterales de los
Hidrofóbica aminoácidos hidrofóbicos al contacto con el
agua debido a su índice de hidrofobicidad

Puentes de Interacción entre un Hidrógeno de un átomo
hidrógeno electronegativo y otro átomo electronegativo

Atracción o repulsión de dipolos producidos
Fuerzas de Van
por fluctuaciones en la densidad de carga
der Walls
electrónica de dos átomos

Puentes de Oxidación y unión covalente de dos cisteínas
C

disulfuros → Cistina



Segmentos al azar

Hélices α Láminas β

Pliegues
Espontáneo Lazos
y Rápido
Bucles Giros o codos β


Dominios

“Región compacta, estable, de una cadena polipeptídica, que en ciertos casos, tienen
funciones específicas separadas del resto de la proteína”


Depende de las condiciones del medio


Depende de las condiciones del medio
Factores físicos Factores químicos
Disolventes Orgánicos


Termodinámicamente favorecido → es guiado por fuerzas entrópicas

Estado Estado
Desplegado Nativo
-Mayor Entropía- -Menor Entropía-

Agua +
Agua Pura
Proteína
-Menor Entropía- -Mayor Entropía-



Levinthal's
Paradox


Proteínas Auxiliares

Chaperonas moleculares
Hsp40 Heat Shok Protein 40kD (DnaJ en E. coli)
Hsp60 Heat Shok Protein 60kD (GroEL en E. coli)
Hsp70 Heat Shok Protein 70kD (DnaK en E. coli)
BiP Binding Immunoglobulin Protein
Hsp90 Heat Shok Protein 90kD (HtpG en E. coli)
Hsp100 Heat Shok Protein 100kD (familia ClpB en E. coli)
PDI Proteína disulfuro isomerasa
PPI Péptido prolil cis-trans isomerasa


Proteínas Auxiliares


Plegamiento incorrecto

Encefalopatía Espongiforme
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
Insomnio familiar fatal
Kuru

Plegamiento incorrecto

Encefalopatía Espongiforme Diabetes del Tipo II
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob Enfermedad de Alzheimer
Insomnio familiar fatal Enfermedad de Huntington
Kuru Enfermedad de Parkinson

Estructura Cuaternaria


Ventajas

α β α β

Cooperatividad


Alosterismo


Proteínas de Importancia Biológica
Fibrosas Según su estructura
Globulares
Colágeno Citocromo C
Lisozima
α-Queratina
Ribonucleasa
β-Queratina
Mioglobina
Elastina Hemoglobina

Fibrosas Proteínas Plasmáticas Globulares


Estructura de proteínas y aminoácidos

Estructura de proteínas y aminoácidos

Empfohlen

Empfohlen

Weitere ähnliche Inhalte

Was ist angesagt?

Was ist angesagt? (20)

Andere mochten auch

Andere mochten auch (20)

Ähnlich wie Estructura de proteínas y aminoácidos

Ähnlich wie Estructura de proteínas y aminoácidos (20)

Mehr von Carlos Pedroza

Mehr von Carlos Pedroza (9)

Kürzlich hochgeladen

Kürzlich hochgeladen (20)

Estructura de proteínas y aminoácidos