1. “IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN
LOS SERES VIVOS
CATEDRA DE BIOQUÍMICA

2. BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
4/5/2008 2

3. BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
4/5/2008 3

4. FIJACIÓN DEL NITRÓGENO
 Es el proceso que convierte al N2 en
NH3.
 No Biológica
 Biológica – Descargas
– Cianobacterias eléctricas de las
– Bacterias de vida tormentas
libre atmosféricas
– Bacterias
Simbióticas
(Rhizobium)
– Algas
4/5/2008 4

5. CICLO DEL NITRÓGENO EN LA
NATURALEZA
Plantas Animales
Nitratos y
nitritos
4/5/2008 5

6. CICLO DEL NITRÓGENO EN LA
NATURALEZA
 Los animales dependen de las plantas o de otros
animales para obtener nitrógeno en una forma
metabólicamente útil y a partir de él sintetizar
todas las biomoléculas nitrogenadas que
poseen.
 Al morir, animales y vegetales se descomponen
y sus productos nitrogenados son degradados y
convertidos en NH3, cerrándose el ciclo.
4/5/2008 6

7. FUENTE DE NITRÓGENO PARA EL
SER HUMANO
Proteínas Nitrógeno
metabólicamente Animales
Dieta útil
 Las proteínas de la dieta constituyen la principal
fuente de nitrógeno para los animales.
4/5/2008 7

8. PROTEÍNAS DE LA DIETA
 FUENTE ANIMAL
– TEJIDO MUSCULAR
 AVES
 MAMÍFEROS
 MARISCOS
 PECES
– HUEVOS
– LECHE Y DERIVADOS
 FUENTE VEGETAL
 LEGUMINOSAS
 OTROS VEGETALES
4/5/2008 8

9. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DIETA  PÉPTIDOS  AMINOÁCIDOS
LIBRES
 ENZIMAS PROTEOLÍTICAS
(PROTEASAS):
 Endopeptidasas
 Exopeptidasas
 ÓRGANOS DE SÍNTESIS:
 Estómago
 Páncreas
 Intestino delgado
4/5/2008 9

10. DIGESTIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
ENDOPEPTIDASAS EXOPEPTIDASAS
 Rompen enlaces peptídicos  Rompen enlaces peptídicos
en el interior de las en los extremos de las
proteínas. proteínas.
 PEPSINA  CARBOXIPEPTIDASAS
– aas aromáticos: – DESDE EXTREMO C
TERMINAL
 Tir, Tri o Fen.
 A aas aromáticos:
 TRIPSINA
 Tir, Tri o Fen.
– aas básicos:
 Arg o Lis.
 B aas básicos:
 ELASTASA  Arg o Lis.
– aas alifáticos:
 Ala, Gli o Ser
 AMINOPEPTIDASAS
 QUIMOTRIPSINA – DESDE EXTREMO N
– aas aromáticos: TERMINAL
 Tir, Tri o Fen.
4/5/2008 10

11. BOCA PROTEÍNAS DIETA
ESTÓMAGO (Gastrina)
HCl
PEPSINÓGENO  PEPSINA
(Céls. Ppales.)
PÉPTIDOS GRANDES
INTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina)
Enteroquinasa
TRIPSINÓGENO  TRIPSINA
Tripsina
QUIMOTRIPSINÓGENO  QUIMOTRIPSINA
Tripsina
PROELASTASA  ELASTASA
(Páncreas)
PÉPTIDOS PEQUEÑOS
Tripsina
PROCARBOXIPEPTIDASAS  CARBOXIPEPTIDASAS
(Páncreas)
AMINOPEPTIDASAS
(Intestinos)
AMINOÁCIDOS LIBRES – DI Y
TRIPEPTIDOS
DI Y TRIPEPTIDASAS
(Intestinos)
4/5/2008 AMINOÁCIDOS LIBRES 11

12. PÁNCREAS
4/5/2008 12

13. ABSORCIÓN AMINOÁCIDOS
 SISTEMA TRANSPORTADOR  INTESTINAL
DE Na+ Y AA  VÍA PORTAL
(SANGUÍNEA)
 CICLO DEL GAMMA GLUTAMIL
4/5/2008 13

14. POOL DE AMINOÁCIDOS
Proteólisis Digestión Biosíntesis
Aminoácidos
Síntesis de Síntesis De Catabolismo
Proteínas Biomoléculas
Nitrogenadas
NH3
4/5/2008 14

15. RECAMBIO PROTEICO
 Objetivos:
– Flexibilidad
metabólica
 Enzimas Reguladoras
– Control de
 Hormonas Peptídicas
Calidad
 Receptores
– Adaptación
Celular
– Protege del acumulo
de proteínas
anómalas.
4/5/2008 15

16. SEMIVIDAS DE PROTEÍNAS HUMANAS (50%)
 Estructurales  más largas
 Colágeno  meses o años
 Funcionales  más cortas
 Enzimas Reguladoras  minutos u horas

17. CATABOLISMO INTRACELULAR DE
PROTEÍNAS
Proteínas intracelulares
Proteosomas
Lisosomas
Péptidos
Aminoácidos
4/5/2008 17

18. UBIQUITINA (Vía Citosólica)
 Marca las proteínas intracelulares
para que sean degradadas por el
Proteasoma.
– PROTEÍNA 76 aas
– EUCARIÓTICA
 Se une a las
proteínas por enlace
covalente.
 La secuencia amino-
terminal determina
su unión.
4/5/2008 18

19. UBIQUITINA Y PROTEÓLISIS
4/5/2008 19

20. CARACTERÍSTICAS PARA
PROTEÓLISIS
 N-terminal
– + larga  Met – Ser -
Ala
– + corta  Leu – Lis -
Asp
 Secuencias peptídicas
– Rápida  [PEST]
[PRO-GLU-SER-TRE]
 Resíduos oxidados
4/5/2008 20

21. !GRACIAS!
4/5/2008 21