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UNIVERSIDAD MICHOACANA DE
SAN NICOLAS DE HIDALGO
PROFESOR: DR. ALFREDO SAAVEDRA MOLINA
MATERIA: FACULTAD DE BIOLOGÍA
INTEGRANTES
Morelia, Mich. A 05 de Noviembre del 2013
Los citocromos son, en general, hemoproteínas unidas a la
membrana que contienen grupos hemo y son los principales
responsables de la generación de ATP por la vía de transporte de
electrones.
Se encuentran ya sea como proteínas monoméricas o como
subunidades de grandes complejos enzimáticos que catalizan
reacciones redox.
•Los citocromos son capaces de realizar la oxidación y la reducción.
Debido a que los citocromos se mantienen dentro de las membranas de
una manera organizada, las reacciones redox se llevan a cabo en la
secuencia adecuada para una máxima eficiencia.
•En el proceso de la fosforilación oxidativa, que es el principal proceso
de generación de energía realizado por organismos, otro unido a la
membrana y solubles en complejos y cofactores están involucrados en
la cadena de reacciones redox, con el efecto neto adicional de que los
protones se transportan a través de la mitocondrial membrana interna. El
gradiente de protones transmembrana resultante se usa para generar
ATP, que es la moneda de la energía química universales de la vida.
ATP se consume para conducir los procesos celulares que requieren
energía.
•La citocromo b5 reductasa es una enzima sanguinea que cumple la
función de maximizar la capacidad de los globulos rojos para transportar
oxigeno
Cada tipo de citocromo en estado reducido exhibe tres bandas de absorción
características en el espectro de luz visible, α, β,
La mayoría de los citocromos son muy difíciles de purificar pues están embebidos
en las membranas.
Los citocromos contienen ferroporfirina (grupo hemo)
Todos contienen Fe(II) o Fe(III); el Fe(III), no puede ser reducido por el O2,
con excepción del a3 o citocromo c oxidasa que se encuentra en la membrana
interna en mitocondrial y contiene además un átomo de cobre (Cu).
En la membrana interna mitocondrial de animales superiores, hay por lo menos
5 citocromos: b,c,c1, a, a3. El b puede ser bk o bt (la diferencia radica en su
ε°′). En animales también hay otras hemoenzimas como las peroxidasas y
catalasas que intervienen en el control de los radicales libres. La porfirina, se
encuentra también en las clorofilas, todos estos centros redox son derivados
del tetrapirrol.
Las porfirinas, se designan y clasifican de acuerdo a los sustituyentes que
contengan –CH3, --C=CH2, --CH2-CH2-COOH, en: etio, meso, uro, copro y
protoporfirinas, estas últimas son las más abundantes, su composición es de 4
metilos, 2 vinilos y dos ácidos propiónicos; de esta variedad hay 15 isómeros y
sólo el isómero IX, se encuentra en la naturaleza en la hemoglobina y en la
mayoría de los citocromos.
Las porfirinas forman complejos quelatos tetradentados con iones Fe, Mg, Zn,
N, Co, y Cu en los que el metal se mantiene unido por enlaces coordinados al
anillo: A las que contienen Fe(II), se les denomina: protohemo o hemo y a las
que contienen Fe(III): hemina o hematina.
En la mioglobina y hemoglobina la posición 5 está unida a un imidazol de un
resto de His y la 6ª está o no ocupada por O2 (oxidada) o por CO (reducida).
En los citocromos, los sustituyentes están unidos a aminoácidos, por tanto,
no pueden unir O2, Co, o CN, a excepción del a3 que si une O2.
Citocromos a y a3:
Citocromo-c-oxidasa (ferrocitocromo c oxidoreductasa). En lugar del hemo,
tiene un hemo a, que contiene un formilo en lugar de metilo en posición 8, no
tiene metilo en posición 5 y en la 2 hay una cadena isoprenoide de 17 C en vez
del vinilo. Está muy relacionado con la clorofila. Están combinados y forman el
citocromo aa3 (peso molecular de 200,000 D), dos hemos a y dos átomos de
Cu, los electrones del citc pasan al a y luego al a3, el Cu pasa de estado de
oxidación II a I y cataliza la transferencia de a3 al O2, es precisamente en este
lugar donde se une el cianuro que inhibe irreversiblemente a la enzima
 Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a,
b y c, clasificados en función del espectro de
absorción y del tipo de grupo hemo.
 Citocromo a – Tiene una forma
modificada de la protoporfirina IX
 Citocromo b – forma parte de la
cadena respiratoria de eucariotas y
procariotas aerobios
 Citocromo c – Proteína pequeña que
funciona como transportador
electrónico mitocondrial
En las mitocondrias y los cloroplastos, estos citocromos se combinan a menudo
en el transporte de electrones y las vías metabólicas relacionadas.
 Es una enorme y diversa superfamilia de
hemoproteínas.
 Es el principal responsable del
metabolismo oxidado de los
xenobióticos
 Es una familia de hemoproteinas
presentes en numerosas especies tanto
en bacterias como en mamiferos
 http://es.wikipedia.org/wiki/Citocromo
( Consulta: 02/11/13)
 http://www.analesranf.com/index.php/mono/art
icle/viewFile/515/533 ( Consulta: 02/11/13)
 http://whqlibdoc.who.int/hq/2007/a95076_spa.p
df ( Consulta: 02/11/13)

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Bioquímica citocromos

  • 1. UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN NICOLAS DE HIDALGO PROFESOR: DR. ALFREDO SAAVEDRA MOLINA MATERIA: FACULTAD DE BIOLOGÍA INTEGRANTES Morelia, Mich. A 05 de Noviembre del 2013
  • 2. Los citocromos son, en general, hemoproteínas unidas a la membrana que contienen grupos hemo y son los principales responsables de la generación de ATP por la vía de transporte de electrones. Se encuentran ya sea como proteínas monoméricas o como subunidades de grandes complejos enzimáticos que catalizan reacciones redox.
  • 3.
  • 4. •Los citocromos son capaces de realizar la oxidación y la reducción. Debido a que los citocromos se mantienen dentro de las membranas de una manera organizada, las reacciones redox se llevan a cabo en la secuencia adecuada para una máxima eficiencia. •En el proceso de la fosforilación oxidativa, que es el principal proceso de generación de energía realizado por organismos, otro unido a la membrana y solubles en complejos y cofactores están involucrados en la cadena de reacciones redox, con el efecto neto adicional de que los protones se transportan a través de la mitocondrial membrana interna. El gradiente de protones transmembrana resultante se usa para generar ATP, que es la moneda de la energía química universales de la vida. ATP se consume para conducir los procesos celulares que requieren energía. •La citocromo b5 reductasa es una enzima sanguinea que cumple la función de maximizar la capacidad de los globulos rojos para transportar oxigeno
  • 5. Cada tipo de citocromo en estado reducido exhibe tres bandas de absorción características en el espectro de luz visible, α, β, La mayoría de los citocromos son muy difíciles de purificar pues están embebidos en las membranas. Los citocromos contienen ferroporfirina (grupo hemo)
  • 6. Todos contienen Fe(II) o Fe(III); el Fe(III), no puede ser reducido por el O2, con excepción del a3 o citocromo c oxidasa que se encuentra en la membrana interna en mitocondrial y contiene además un átomo de cobre (Cu). En la membrana interna mitocondrial de animales superiores, hay por lo menos 5 citocromos: b,c,c1, a, a3. El b puede ser bk o bt (la diferencia radica en su ε°′). En animales también hay otras hemoenzimas como las peroxidasas y catalasas que intervienen en el control de los radicales libres. La porfirina, se encuentra también en las clorofilas, todos estos centros redox son derivados del tetrapirrol. Las porfirinas, se designan y clasifican de acuerdo a los sustituyentes que contengan –CH3, --C=CH2, --CH2-CH2-COOH, en: etio, meso, uro, copro y protoporfirinas, estas últimas son las más abundantes, su composición es de 4 metilos, 2 vinilos y dos ácidos propiónicos; de esta variedad hay 15 isómeros y sólo el isómero IX, se encuentra en la naturaleza en la hemoglobina y en la mayoría de los citocromos. Las porfirinas forman complejos quelatos tetradentados con iones Fe, Mg, Zn, N, Co, y Cu en los que el metal se mantiene unido por enlaces coordinados al anillo: A las que contienen Fe(II), se les denomina: protohemo o hemo y a las que contienen Fe(III): hemina o hematina.
  • 7. En la mioglobina y hemoglobina la posición 5 está unida a un imidazol de un resto de His y la 6ª está o no ocupada por O2 (oxidada) o por CO (reducida). En los citocromos, los sustituyentes están unidos a aminoácidos, por tanto, no pueden unir O2, Co, o CN, a excepción del a3 que si une O2. Citocromos a y a3: Citocromo-c-oxidasa (ferrocitocromo c oxidoreductasa). En lugar del hemo, tiene un hemo a, que contiene un formilo en lugar de metilo en posición 8, no tiene metilo en posición 5 y en la 2 hay una cadena isoprenoide de 17 C en vez del vinilo. Está muy relacionado con la clorofila. Están combinados y forman el citocromo aa3 (peso molecular de 200,000 D), dos hemos a y dos átomos de Cu, los electrones del citc pasan al a y luego al a3, el Cu pasa de estado de oxidación II a I y cataliza la transferencia de a3 al O2, es precisamente en este lugar donde se une el cianuro que inhibe irreversiblemente a la enzima
  • 8.  Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c, clasificados en función del espectro de absorción y del tipo de grupo hemo.  Citocromo a – Tiene una forma modificada de la protoporfirina IX  Citocromo b – forma parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aerobios  Citocromo c – Proteína pequeña que funciona como transportador electrónico mitocondrial
  • 9.
  • 10. En las mitocondrias y los cloroplastos, estos citocromos se combinan a menudo en el transporte de electrones y las vías metabólicas relacionadas.
  • 11.  Es una enorme y diversa superfamilia de hemoproteínas.  Es el principal responsable del metabolismo oxidado de los xenobióticos  Es una familia de hemoproteinas presentes en numerosas especies tanto en bacterias como en mamiferos
  • 12.
  • 13.
  • 14.  http://es.wikipedia.org/wiki/Citocromo ( Consulta: 02/11/13)  http://www.analesranf.com/index.php/mono/art icle/viewFile/515/533 ( Consulta: 02/11/13)  http://whqlibdoc.who.int/hq/2007/a95076_spa.p df ( Consulta: 02/11/13)