1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Integrantes:
Marjori Alayo
Fiorela Arista
Gregory Epifania
Ricser Esquivel
Palacio Antonio
Billy Carretero

2.  La organización viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
 Estructuras Primarias.
 Estructuras Secundarias.
 Estructuras Terciarias.
 Estructuras Cuaternarias.

3. Estructura Primaria:
 Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
 Nos indica que aminoácidos componen
la cadena poli peptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran.
 La función depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.

5. Estructura Secundaria:
 Este tipo de estructura de las proteínas se
adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo CO y
amino NH de los carbonos involucrados en las
uniones peptídicas de aminoácidos cercanos
en la cadena.
 Existen dos tipos de estructura secundarias:
 Hélice Alfa.
 La conformación beta.

6. Hélice Alfa:
 La cadena poli peptídica se desarrolla en
espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono beta de
cada aminoácido.
 Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios
formados entre el grupo el grupo CO del
aminoácido "n" y el NH del "n+4"

8. La conformación beta:
 En la conformación beta o en hoja plegada,
el esqueleto peptídico se encuentra
extendido en "zigzag" en lugar de plegarse
como una hélice.
 La forma en beta es una conformación
simple formada por dos o más cadenas poli
peptídicas paralelas (que corren en el mismo
sentido) o anti paralelas (que corren en
direcciones opuestas).
 Esta conformación tiene una estructura
laminar y plegada.

10. Estructura Terciaria:
 La estructura terciaria de una proteína es
la responsable directa de sus
propiedades biológicas.
 Es una disposición precisa y única en el
espacio, y surge a medida que se
sintetiza la proteína.
 Existen dos tipos de estructura terciaria:
 Tipo Fibroso.
 Tipo Globular.

11. Tipo Fibroso:
 En las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos.
 Son ejemplos la queratina del cabello o
la fibroína de la seda.

12. Tipo Globular:
 En las que no existe una dimensión que
predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica.
 Ejemplo: La Mioglobina.

13. Estructura Cuaternaria:
 Cuando una proteína consta de más de una
cadena poli peptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica.
 La estructura cuaternaria debe considerar:
 El número y la naturaleza de las distintas
subunidades.
 La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar al oligómero.

15.  A.- Proteínas Globulares:
 Protaminas
 Histónas
 Prolaminas
 Gluteminas
 Albúmina
 Globulinas
 B.- Proteínas Filamentosas
 Colágeno
 Queratina
 Elastina
 Fibroina

16.  Desnaturalización:
 Es la pérdida de la estructura terciaria puesto que se
rompen tus puentes.
 Las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con interacción con el
disolvente, una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
 Se produce por cambios de temperatura
 Especificidad:
 Son específicas para cada especie, ejemplo las
transfusiones de sangre, injertos de piel o transplantes de
órganos.
 Solubilidad:
 Son de elevado peso molecular, al disolverse en el agua
originan las dispersiones coloidales

17. Heteroproteídos
 A.- Cromoproteídos: (pigmentos)
 Porfirínicos: Hemogoblina, mioglobina, clorofila
 No Porfirínicos: Hemocianina, hemeretrina,
bilirrubina
 B.- Glucoproteídos: FSH, LH, TSH,
inmunoglobulinas
 C.- Lipoproteínas: Membrana
 D.- Fosfoproteídos: Caseína y Vitelina
 E.- Nucleoproteídos: Histona+ ácidos
nucleicos

18. Funciones
Tipos Ejemplos Localización
Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de
ácidos grasos. Existen
1000 enzimas
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno
en la sangre
Inmunológicas Anticuerpos Bloquean a sustancias
extrañas
Hormonas Insulina Regula el metabolismo
de la glucosa
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos
Contráctiles Miosina Fibras musculares,
regulan el pH

19.  El mayor grupo lo conforman las enzimas , que son
los biocatalizadores que tienen los procesos
quimicos
 Son específicas para cada reacción es por ello
que hay un gran número, los catalizadores
disminuyen la energía de activación,
combinándose con los reaccionantes para formar
un estado intermedio con menor energía que el
estado de transición de la reacción no catalizada.
 Las enzimas cumplen 2 leyes a los catalizadores:
 Durante la reacción no se alteran
 Favorecen que la misma cantidad de producto
se obtenga en menos tiempo

20. Actividad enzimática
 En toda reacción química se produce la transformación
de:
 Es necesario un paso intermedio(COMPLEJO ACTIVADO)
en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces
se debiliten y favorezca su ruptura, pero requiere energía
en forma de calor
 Las enzimas pueden actuar en dos formas:
 Fijándose en enlaces fuerte( Covalentes) al sustrato
 Atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie
de modo que aumente la posibilidad de encuentro y la
reacción sea mas fácil

21. Ácidos grasos
Lípidos con
ácidos grasos
Saturados
simples
complejos
insaturados
Acilglicéridos
Ceras o céridos
fosfoglicéridos
Estingolipidos

22. Ácidos grasos
Son los componentes característicos de los lípidos
Rara vez se encuentran libes en las células
Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxílico (-
COOH)
Son moléculas formadas por una larga cadena
hidrocarbonada de tipo lineal

23. Ácidos grasos
Ácidos grasos
saturados
Solo tienen
enlaces simples
entre los átomos
de carbono
Suelen ser
sólidos a
temperatura
ambiente
Ácidos grasos
no saturados
Tienen uno o
varios enlaces
dobles
Suelen ser
líquidos a
temperatura
ambiente

24. Propiedades físicas
solubilidad
• Son moléculas bipolares o antipáticas
• La cabeza de la molécula es polar o iónica y
por tanto hidrófila
• La cadena es apolar o hidrófoba
Punto de
fusión
• En los saturados, el punto de fusión aumenta
debido al numero de carbonos
• Los insaturados tienen tienen menos
interacciones de este tipo debido al codo de
su cadena

25. Propiedades químicas
esterificación
•El acido graso se une a un alcohol
por enlace covalente
•Formando un Ester y liberando una
molécula de agua
saponificación
•Reaccionan los álcalis o bases
•Dando lugar a una sal de ácido
graso que se denomina jabón

26. Según el tipo de ácido graso
mayoritario
Ácidos grasos
monoinsaturados
Con presencia mayoritaria de
ácidos grasos
Ejem: aceite de oliva
Poliinsaturados
Con presencia mayoritaria de
ácidos Poliinsaturados
Ejem: aceite de girasol y
pescados azules
saturados
Con presencia mayoritaria de
ácidos grasos saturados
Ejem: grasas de animales y
aceite de palma